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22.2: Biosíntesis de aminoácidos - Biología

22.2: Biosíntesis de aminoácidos - Biología


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Inhumanos

Aminoácidos no esenciales: Alanina, Asparagina, Aspartato, Cisteína, Glutamato, Glutamina, Glicina, Prolina, Serina, Tirosina

Aminoácidos esenciales: arginina *, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina *, fenilalanina *, treonina, triptófano, valina

Tres de los aminoácidos esenciales se pueden producir en humanos, pero necesitan una suplementación significativa. La arginina se agota en el procesamiento a través del ciclo de la urea. Cuando la cisteína es baja, se usa metionina para reemplazarla, por lo que sus niveles disminuyen. Si la tirosina es baja, se usa fenilalanina para reemplazarla.

Intermedios glicolíticos

A. De Glucosa-6-Fosfato: His

Su

"La enzima participa en la biosíntesis de histidina, así como en la biosíntesis de nucleótidos de purina. Las enzimas de arqueas y bacterias son heterodiméricas. Un componente glutaminasa (véase EC 3.5.1.2, glutaminasa) produce una molécula de amoníaco que se transfiere por un túnel de 25 A a un componente ciclasa, que lo añade al anillo de imidazol, lo que lleva a la lisis de la molécula y la ciclación de uno de los productos. La subunidad glutminasa solo es activa dentro del complejo dimérico. En hongos y plantas, las dos subunidades se combinan en una sola polipéptido "KEgg - https://www.genome.jp/dbget-bin/www_....3.2.10+R04558

B. De 3-fosfoglicerato: serina, glicina y cisteína

jkjkjj

jkjkjkj

D. Desde Piruvato: Ala, Val, Leu, Ile

Ala se puede sintetizar fácilmente a partir del piruvato alfa-cetoácido mediante una reacción de transaminación, por lo que centraremos nuestra atención en los demás, el aminoácido no polar de cadena ramificada Val, Leu e Ile.

Intermedios de TCA

E. De alfa-cetogluatarato: Glu, Gln, Pro, Arg

Dado que el metabolismo de los aminoácidos es tan complejo, es importante revisar constantemente el aprendizaje pasado. La siguiente imagen de la sección 18.2 muestra la relación entre Glu, Gln y cetoácidos.

Como es evidente en la figura, el ácido glutámico se puede producir directamente mediante la transaminación de alfa-cetoglutarato por un donante de amoniaco, mientras que la glutamina se puede producir mediante la acción de la glutamina sintasa sobre el ácido glutático.

Arg se sintetiza en el ciclo de la urea como hemos visto antes. Se puede preparar a partir de alfa-cetoglutarato a través de los siguientes intermedios secuenciales: N-acetilglutamato, N-acetilglutamato-fosfato, N-acetilglutamato-semialdehído, N-acetilornitina a N-acetilcitrulina. Se desacetila y entra en el ciclo de la urea.

Prolina:

F. De oxalacetato: Asp, Asn, Met, Thr, Lys

OAA a Asp

Esta es una simple transaminación

Asp a Lys

"Dos vías de biosíntesis de lisina evolucionaron por separado en los organismos, las vías del ácido diaminopimélico (DAP) y del ácido aminoadípico (AAA). La vía DAP sintetiza l-lisina a partir de aspartato y piruvato, y el ácido diaminopimélico es un intermedio. Esta vía es utilizada por la mayoría de las bacterias , algunas arqueas, algunos hongos, algunas algas y plantas (28, 29). La vía AAA sintetiza l-lisina a partir de α-cetoglutarato y acetil coenzima A (acetil-CoA), y el ácido α-aminoadípico es un intermedio. Esta vía es utilizada por la mayoría de los hongos, algunas algas, la bacteria Thermus thermophilus, y probablemente algunas arqueas "https://jb.asm.org/content/192/13/3304

Aquí se presenta solo la vía DAP del ácido diaminopimélico.

debajo:

La reacción procede a través de un mecanismo bi-bi ping-pong; El piruvato se une inicialmente a la enzima a través de una base de Schiff al grupo ε-amino del residuo Lys161 del sitio activo [Laber92]. A esto le sigue la adición de semialdehído L-aspartato y la transiminación que conduce a la ciclación y disociación de HTPA [Blickling97]. El mecanismo cinético se refinó utilizando estudios de inhibición de la velocidad inicial y del callejón sin salida tanto a pH alto como bajo, lo que confirma el mecanismo de reacción de ping-pong de la enzima [Karsten97]. Sorprendentemente, Lys161 no es absolutamente esencial para la catálisis.

El producto real de esta enzima que es el ácido 4-hidroxi-2,3,4,5-tetrahidro-L, L-dipicolínico, todavía se conoce en la mayoría de las publicaciones como dihidropicolinato sintasa (DHDPS).

La 4-hidroxi-tetrahidrodipicolinato sintasa, históricamente llamada dihidrodipicolinato sintasa (DHDPS, DapA) es la primera enzima exclusiva de la biosíntesis de lisina, que cataliza la condensación de piruvato y (S) -aspartato β-semialdehído. Se cree que este es el paso limitante de la velocidad en la biosíntesis de lisina después de la aspartato quinasa III [Laber92]. El producto de la reacción catalizada por DapA se identificó como (4S) -4-hidroxi-2,3,4,5-tetrahidro- (2S) -dipicolinato (HTPA) [Blickling97].

Asp a Thr

dfxcxc

"Treonina sintasa (ThrS) cataliza la reacción química final de l-treonina biosíntesis de su precursor, O-fosfo-1-homoserina. Como el ion fosfato generado en su primera media reacción ayuda a su última reacción, ThrS es reconocido como uno de los mejores ejemplos de catálisis asistida por productos.

https://pubs.acs.org/doi/10.1021/acs...ed%20catalysis.

ThrS procesa la reacción más complicada de las enzimas PLP, y los siete tipos de estados intermedios conocidos para las enzimas PLP se forman durante su ciclo catalítico. Como resultado, hay muchas posibilidades de que se produzcan reacciones secundarias.

Asp to Met

dfdfd

DJFKDJFJDKJFKDJF


10.4: Síntesis de aminoácidos

La mayoría de los aminoácidos se sintetizan a partir de α-cetoácidos o α-hidroxiácidos (3-fosfoglicerato) y luego se transaminan a partir de otro aminoácido (generalmente glutamato). La enzima involucrada en esta reacción es una aminotransferasa. El glutamato suele ser el donante del grupo amino. para esta reacción: & alfa-cetoácido + glutamato & # 8644 aminoácido + & alfa-cetoglutarato

El glutamato en sí se regenera mediante la aminación de α-cetoglutarato, catalizada por la glutamato deshidrogenasa:

Los esqueletos de carbono utilizados para la síntesis de aminoácidos son intermedios de la vía de la glucólisis y el ciclo del ácido cítrico (consulte la tabla a continuación).

Fuente de esqueleto de carbono utilizado para la síntesis de aminoácidos no esenciales.
Intermedios de la glucólisis
El piruvato se utiliza para la síntesis de glicina, serina, cisteína
El 3-fosfoglicerato se utiliza para la síntesis de Alanina
Intermedios del ciclo del ácido cítrico
y el alfa-cetoglutarato se utiliza para la síntesis de glutamato, glutamina, prolina, arginina
El oxalacetato se utiliza para la síntesis de aspartato, asparagina

La tirosina es otro aminoácido que depende de un aminoácido esencial como precursor. En este caso, la fenilalanina hidroxilasa oxida la fenilalanina para producir tirosina:

La fenilcetonuria es un trastorno genético que produce niveles bajos de la enzima fenilalanina hidroxilasa. Esto da como resultado la acumulación de fenilalanina en la dieta a niveles potencialmente tóxicos. Si no se trata, la PKU puede provocar discapacidad intelectual, convulsiones, problemas de conducta y trastornos mentales. También puede resultar en un olor a humedad y una piel más clara.

En general, la síntesis de aminoácidos esenciales, generalmente en microorganismos, es mucho más compleja que la de los aminoácidos no esenciales y es mejor dejarla en un curso completo de bioquímica.


22.2: Biosíntesis de aminoácidos - Biología

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La vía del shikimato y la biosíntesis de aminoácidos aromáticos en plantas

El l-triptófano, la l-fenilalanina y la l-tirosina son aminoácidos aromáticos (AAA) que se utilizan para la síntesis de proteínas y que en las plantas también sirven como precursores de numerosos productos naturales, como pigmentos, alcaloides, hormonas y células componentes de la pared. Los tres AAA se derivan de la vía del shikimato, a la que se dirige ≥30% del carbono fijado fotosintéticamente en las plantas vasculares. Debido a que sus rutas biosintéticas se han perdido en los linajes animales, los AAA son componentes esenciales de la dieta de los seres humanos, y las enzimas necesarias para su síntesis se han dirigido al desarrollo de herbicidas. Esta revisión destaca la identificación molecular reciente de las enzimas de la vía y resume la organización de la vía y la regulación transcripcional / postranscripcional de la red biosintética AAA. También identifica el conocimiento limitado actual de la compartimentación subcelular y el transporte de metabolitos involucrados en las vías de AAA de la planta y analiza los esfuerzos de ingeniería metabólica dirigidos a mejorar la producción de productos naturales de plantas derivados de AAA.


Definición de aminoácidos

Un aminoácido es un tipo de ácido orgánico que contiene un grupo funcional carboxilo (-COOH) y un grupo funcional amina (-NH2) así como una cadena lateral (designada como R) que es específica para el aminoácido individual. Los elementos que se encuentran en todos los aminoácidos son carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, pero sus cadenas laterales también pueden contener otros elementos.

La notación abreviada de los aminoácidos puede ser una abreviatura de tres letras o una sola letra. Por ejemplo, la valina puede estar indicada por V o val histidina es H o his.

Los aminoácidos pueden funcionar por sí solos, pero más comúnmente actúan como monómeros para formar moléculas más grandes. La unión de unos pocos aminoácidos forma péptidos, y una cadena de muchos aminoácidos se llama polipéptido. Los polipéptidos pueden modificarse y combinarse para convertirse en proteínas.

Creación de proteínas

El proceso de producción de proteínas basadas en una plantilla de ARN se llama traducción. Ocurre en los ribosomas de las células. Hay 22 aminoácidos involucrados en la producción de proteínas. Estos aminoácidos se consideran proteinogénicos. Además de los aminoácidos proteinogénicos, hay algunos aminoácidos que no se encuentran en ninguna proteína. Un ejemplo es el neurotransmisor ácido gamma-aminobutírico. Normalmente, los aminoácidos no proteinogénicos funcionan en el metabolismo de los aminoácidos.

La traducción del código genético involucra 20 aminoácidos, que se denominan aminoácidos canónicos o aminoácidos estándar. Para cada aminoácido, una serie de tres residuos de ARNm actúa como un codón durante la traducción (el código genético). Los otros dos aminoácidos que se encuentran en las proteínas son la pirrolisina y la selenocisteína. Estos están codificados especialmente, generalmente por un codón de ARNm que de otra manera funciona como un codón de terminación.

Errores ortográficos comunes: amminoácido

Ejemplos de aminoácidos: lisina, glicina, triptófano


Grupos de aminoácidos

Los aminoácidos se pueden clasificar en cuatro grupos generales según las propiedades del grupo "R" en cada aminoácido. Los aminoácidos pueden ser polares, apolares, cargados positivamente o cargados negativamente. Los aminoácidos polares tienen grupos "R" que son hidrófilos, lo que significa que buscan contacto con soluciones acuosas. Los aminoácidos no polares son lo opuesto (hidrófobos) en el sentido de que evitan el contacto con el líquido. Estas interacciones juegan un papel importante en el plegamiento de proteínas y dan a las proteínas su estructura tridimensional. A continuación se muestra una lista de los 20 aminoácidos agrupados por sus propiedades de grupo "R". Los aminoácidos apolares son hidrófobos, mientras que los grupos restantes son hidrófilos.

Aminoácidos no polares

  • Ala: Alanina Gly: Glicina Ile: Isoleucina Leu: Leucina
  • Reunió: Metionina Trp: Triptófano Phe: Fenilalanina Pro: Prolina
  • Val: Valina

Aminoácidos polares

  • Cys: Cisteína Ser: Serina Thr: Treonina
  • Tyr: Tirosina Asn: Asparagina Gln: Glutamina

Aminoácidos básicos polares (cargados positivamente)

Aminoácidos ácidos polares (cargados negativamente)

Si bien los aminoácidos son necesarios para la vida, no todos se pueden producir de forma natural en el cuerpo. De los 20 aminoácidos, 11 se pueden producir de forma natural. Estas aminoácidos no esenciales son alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, glutamato, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina. Con la excepción de la tirosina, los aminoácidos no esenciales se sintetizan a partir de productos o intermedios de vías metabólicas cruciales. Por ejemplo, la alanina y el aspartato se derivan de sustancias producidas durante la respiración celular. La alanina se sintetiza a partir de piruvato, un producto de la glucólisis. El aspartato se sintetiza a partir de oxalacetato, un intermedio del ciclo del ácido cítrico. Se consideran seis de los aminoácidos no esenciales (arginina, cisteína, glutamina, glicina, prolina y tirosina) condicionalmente esencial ya que puede ser necesario un suplemento dietético durante el curso de una enfermedad o en niños. Los aminoácidos que no se pueden producir de forma natural se denominan aminoácidos esenciales. Son histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. Los aminoácidos esenciales deben adquirirse a través de la dieta. Las fuentes alimenticias habituales de estos aminoácidos son los huevos, la proteína de soja y el pescado blanco. A diferencia de los humanos, las plantas son capaces de sintetizar los 20 aminoácidos.


Metabolismo de aminoácidos y epigenética

La modificación epigenética puede regular la expresión génica activando o inhibiendo la transcripción génica sin cambiar la secuencia de ADN, lo que finalmente afecta el desarrollo embrionario, la diferenciación de células madre, la senescencia y la tumorigénesis (Brien et al., 2016 Cavalli y Heard, 2019). Las aberraciones epigenéticas, especialmente la metilación del ADN, las modificaciones de histonas, la remodelación de la cromatina y los ARN pequeños, se han descrito en tumores hematológicos y sólidos malignos y pueden considerarse características comunes del desarrollo y la progresión del cáncer (Sharma y Rando, 2017 Toh et al., 2017) Nebbioso et al., 2018). La reprogramación metabólica asociada a la tumorigénesis afecta el estado genómico al regular las enzimas para las modificaciones epigenéticas, que comúnmente utilizan metabolitos clave como sustratos o reguladores alostéricos (Etchegaray y Mostoslavsky, 2016 Van Der Knaap y Verrijzer, 2016 Sabari et al., 2017). La modificación química del ADN y las histonas es muy sensible al metabolismo celular y al estado nutricional (Su et al., 2016).

La metilación del ADN se refiere a la transferencia del grupo metilo proporcionado por SAM al átomo de carbono de la posición 5 de la citosina, catalizada por la metiltransferasa (DNMT), para formar 5 & # x02032-metilcitosina. Durante la tumorigénesis, la hipermetilación anormal de la citosina en las islas CpG y la hipometilación de todo el genoma dan como resultado inestabilidad del genoma y alteraciones en el perfil de expresión génica, incluido el silenciamiento de genes supresores de tumores, retroelementos endógenos y antígenos tumorales, y activación de oncogenes (Liang y Weisenberger, 2017 Schorn et al., 2017). El SAM intracelular, el donante de metilo derivado de un carbono, es sintetizado por metionina y ATP en presencia de metionina adenosina transferasa (Figura 1). Como principal donante de metilo en las células, SAM también media una variedad de reacciones de metilación, además de la metilación del ADN, que incluyen la metilación de histonas, ARN y algunos residuos de aminoácidos de proteínas (Teperino et al., 2010). Captación y metabolismo de folato, vitaminas B6 y B12, colina, betaína, serina y glicina pueden influir en el grupo de donantes de metilo y, en última instancia, en los grados de modificaciones de metilación (Sapienza e Issa, 2016). LAT1 (SLC7A5) es responsable de la entrada de aminoácidos esenciales, incluida la metionina, por lo tanto, LAT1 (SLC7A5) es esencial para mantener la concentración de SAM intracelular. La expresión de LAT1 está regulada al alza en muchos cánceres y se asocia con un mal pronóstico (Yanagisawa et al., 2012 Isoda et al., 2014 Shimizu et al., 2015). Regulación a la baja de LAT1 (SLC7A5) suprime la entrada de metionina, lo que reduce el nivel de SAM celular, lo que da como resultado el agotamiento de la metilación de algunas histonas y la inhibición del crecimiento tumoral. Más importante aún, la regulación a la baja del gen EZH2 conduce a una disminución en LAT1 (SLC7A5) expresión y, a su vez, la regulación a la baja de LAT1 (SLC7A5) o el agotamiento de los aminoácidos esenciales también puede inducir una disminución en la expresión de EZH2 (Dann et al., 2015). El bucle de retroalimentación positiva de EZH2-LAT1 (SLC7A5) indica el potencial de LAT1 (SLC7A5) como objetivo para la terapia del cáncer (Hafliger y Charles, 2019).

Además de regular la actividad de la metilasa epigenética, el metabolismo también afecta a las enzimas epigenéticas implicadas en la desmetilación de las células cancerosas. A través de la dioxigenasa dependiente de & # x003B1-KG, el metabolito de aminoácidos & # x003B1-KG también participa en la regulación de la desmetilación de histonas y ADN (Xu et al., 2011 Xiong et al., 2018 Lio et al., 2019). Estas dioxigenasas dependientes de & # x003B1-KG incluyen la familia Tet, que cataliza la conversión de 5-metilcitosina en 5-hidroximetilcitosina, la histona desmetilasa que contiene el dominio Jumonji C, que cataliza la desmetilación de residuos de mono, bi y trimetil lisina. por oxidación y la familia prolil hidroxilasa (PHD), que hidroxila el factor inducible por hipoxia (HIF) para mediar su degradación (Wu et al., 2018 Duan et al., 2019 Lio et al., 2019). Estas reacciones requieren la participación de & # x003B1-KG, por lo que niveles bajos de & # x003B1-KG pueden causar hipermetilación del ADN y las histonas. Las mutaciones de IDH se informaron por primera vez en GBM y luego se encontraron en otros tumores, como AML, colangiocarcinoma y condrosarcoma (Parsons et al., 2008 Marcucci et al., 2010 Amary et al., 2011 Borger et al., 2012). La IDH normal cataliza la deshidrogenación de isocitrato a & # x003B1-KG. Sin embargo, cuando muta, IDH convierte & # x003B1-KG en ácido 2-hidroxiglutárico (2-HG) e inhibe competitivamente el ADN dependiente de & # x003B1-KG y las histonas desmetilasas (Xu et al., 2011), lo que conduce a una hipermetilación fenotipo y puede alterar la diferenciación de las células madre cancerosas (Yang et al., 2012 Tommasini-Ghelfi et al., 2019). En el glioblastoma mutante IDH1, BCAT1 se suprime transcripcionalmente debido a la hipermetilación de tres CpG en el promotor, y esto también es consecuencia del 2-hidroxiglutarato (2-HG) inducido por la mutación IDH1 (Tonjes et al., 2013). La supresión de BCAT1 puede bloquear la excreción de glutamato y, por lo tanto, reduce el crecimiento y la invasividad del glioblastoma (Tonjes et al., 2013). En las células madre de AML humana, BCAT1 se sobreexpresa y la vía BCAA se activa por los niveles bajos de & # x003B1-KG, mostrando un fenotipo de hipermetilación del ADN similar a los cánceres IDH mutantes positivos (Raffel et al., 2017). La caída de BCAT1 provoca la acumulación de & # x003B1-KG, lo que promueve la degradación de la proteína HIF1 & # x003B1 mediada por EGLN1 y la detención que inicia la leucemia (Raffel et al., 2017). Para los pacientes con leucemia mieloide IDH (WT) / TET2 (WT), un nivel alto de BCAT1 es un fuerte predictor de peores resultados de supervivencia, y el nivel de BCAT1 aumenta significativamente con la recaída de la enfermedad (Raffel et al., 2017). En los últimos años, la Administración de Alimentos y Medicamentos de Estados Unidos aprobó inhibidores de IDH que se dirigen a mutantes de IDH, incluidos ivosidenib y enasidenib (Tabla 1), para su uso en pacientes con LMA recidivante o refractaria mutante IDH1 o IDH2, respectivamente (Kim, 2017 Dhillon, 2018), mientras que los ensayos de inhibidores de IDH para otros tumores como el colangiocarcinoma, el condrosarcoma y el síndrome mielodisplásico aún están en curso (Abou-Alfa et al., 2020 Stein et al., 2020 Tap et al., 2020). A diferencia de & # x003B1-KG, la acumulación anormal de succinato y fumarato en los tejidos tumorales reprime la PHD, lo que reduce la hidrólisis de HIF1 & # x003B1, suprime la desmetilación del ADN y las histonas y promueve la aparición y el desarrollo de tumores (Cavalli y Heard, 2019). La mutación o disminución del gen de la succinato deshidrogenasa (SDH) conduce a un aumento de la concentración de succinato. Se ha confirmado la existencia de mutaciones del gen SDH en muchos tumores, como los tumores del estroma gastrointestinal, el carcinoma de células renales, el feocromocitoma y el paraganglioma (Pasini y Stratakis, 2009 Dwight et al., 2013 Calio et al., 2017).

Las modificaciones postraduccionales de histonas son otro conjunto de marcas epigenéticas en los cánceres (Audia y Campbell, 2016). La evidencia emergente sugiere que ocho tipos de acilaciones de Lys en histonas afectan los cambios estructurales de la cromatina y la expresión génica (Sabari et al., 2017). La acetilación de histonas, que está bien caracterizada, está controlada por las actividades opuestas de las histonas acetiltransferasas (HAT) y las histonas desacetilasas (HDAC). Los HAT catalizan la adición de grupos acetilo del donante de acilo acetil-CoA, que puede ser producido por la glucosa, los ácidos grasos y el metabolismo de los BCAA (Figura 1), a los residuos de lisina en las colas de histonas, lo que se denomina acetilación de histonas. La acetilación de histonas puede ser regulada por acetil-CoA de diferentes fuentes en diferentes condiciones celulares (Sivanand et al., 2018). Se ha informado que las HDAC, responsables de la eliminación de los grupos acetilo de los residuos de histona lisina, tienen una expresión anormal en los cánceres, y los inhibidores de HDAC (HDACi) se han considerado como fármacos potenciales en el tratamiento del cáncer (Audia y Campbell, 2016 Li y Seto, 2016 Peleg et al., 2016 San Jose-Eneriz et al., 2019 Mirzaei et al., 2020 Wang P. et al., 2020 Wang X. et al., 2020).

La reprogramación metabólica de las células cancerosas a través de los aminoácidos afecta el cambio epigenético. A su vez, las modificaciones epigenéticas en enzimas clave en el metabolismo de los aminoácidos inducen la transformación maligna de las células (Blanc y Richard, 2017 Ali et al., 2018). Un estudio reciente ha demostrado que la argininosuccinato sintasa 1 (ASS1) y la espermidina / espermina N1-acetiltransferasa (SAT1), las enzimas centrales para el metabolismo de la arginina, están hipermetiladas en células de cáncer de vejiga resistentes al cisplatino (Yeon et al., 2018). La regulación a la baja de ASS1 causada por la metilación del promotor aumenta la susceptibilidad de las células tumorales a la arginina deiminasa PEGilada (ADI-PEG20) (Tabla 1), un fármaco para el tratamiento de privación de arginina que se ha utilizado en ensayos clínicos para una variedad de tumores (Delage et al. ., 2012 Syed et al., 2013 Mcalpine et al., 2014). Otro cribado reciente identificó que la regulación positiva de BCAT1 mediada por la desmetilación de H3K9 y la reprogramación metabólica de BCAA posterior pueden mejorar la capacidad de resistencia al inhibidor del receptor del factor de crecimiento epidérmico subletal (EGFR) (TKI) al producir captadores de ROS en el cáncer de pulmón, que es un cáncer en el que Las mutaciones de EGFR se encuentran comúnmente (Wang et al., 2019b).


Biosíntesis de proteínas

La biosíntesis de proteínas (síntesis) es el proceso por el cual las células construyen proteínas.

El término a veces se usa para referirse solo a la traducción de proteínas, pero más a menudo se refiere a un proceso de múltiples pasos, comenzando con la síntesis y transcripción de aminoácidos que luego se usan para la traducción.

La biosíntesis de proteínas, aunque muy similar, difiere entre procariotas y eucariotas.

Los eventos que siguen a la biosíntesis incluyen la modificación postraduccional y el plegamiento de proteínas.

Durante y después de la síntesis, las cadenas polipeptídicas a menudo se pliegan para asumir las denominadas estructuras secundarias y terciarias nativas.

Esto se conoce como plegamiento de proteínas.

Los aminoácidos son los monómeros que se polimerizan para producir proteínas.

La síntesis de aminoácidos es el conjunto de procesos bioquímicos (vías metabólicas) que construyen los aminoácidos a partir de fuentes de carbono como la glucosa.

No todos los organismos pueden sintetizar todos los aminoácidos; por ejemplo, los seres humanos adultos deben obtener 8 de los 20 aminoácidos de su dieta.

Luego, los aminoácidos se cargan en moléculas de ARNt para su uso en el proceso de traducción.


Notas de bioquímica | PDF | material de estudio

1). Introducción:
2). Definición:
3). Función de la proteína
4). Propiedades fisicoquímicas de las proteínas.
5). Propiedades químicas de las proteínas
6). Clasificación de proteínas
7). Aminoácidos
8). Estructura de un aminoácido típico
9). Enlace de aminoácidos a través de enlaces peptídicos
10). Estructura de varios aminoácidos
11). Clasificación de aminoácidos
12). Propiedades fisioquímicas de los aminoácidos:
13). Reacciones de color de los aminoácidos.
14). Importancia biológica de los aminoácidos
15). Polipéptido
dieciséis). Estructura de la proteína
17). Enfermedad por deficiencia de proteínas:

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Vitaminas y minerales

  • 1). Introducción
  • 2). Clasificación por alimentos
  • 3). Clasificación por función predominante
  • 4). Nutritivo
  • 5). Proteína
  • 6). Función de la proteína
  • 7). Evolución de la proteína
  • 8). Evaluación del estado nuclear de las proteínas
  • 9). gordo
  • 10). Ácido graso graso e hidrólisis
  • 11). Función de las grasas
  • 12). Carbohidrato
  • 13). Fibras dietéticas
  • 14). Vitaminas
  • 15). Vitamina a, función de la vitamina a
  • dieciséis). vitamina d, función de la vitamina d
  • 17). Timina
  • 18). Vitamina b6 y vitamina b12
  • 19). Deficiencia de vitamina b12
  • 20). Vitamina C
  • 21). Desnutrición
  • 22). kwashiorkor, síntomas
  • 23). marasmo, síntomas
  • 24). Mineral, anemia

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Metabolismo

  • 1). Introducción
  • • Vías anabólicas
  • • Vías catabólicas
  • • Vías anfibólicas
  • 2). Metabolismo de los carbohidratos
  • 3). Metabolismo de lípidos
  • 4). Metabolismo de aminoácidos

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Lípidos y metabolismo de lípidos

  • 1). Ácidos grasos
  • 2). Triacilglicerol
  • 3). Fosfolípidos
  • 4). Esteroides
  • 5). Metabolismo de los lípidos
  • 6). Oxidación de ácidos grasos.
  • 7). Biosíntesis de ácidos grasos
  • 8). Síntesis de colesterol

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Enzima

  • 1). Química
  • 2). Clasificación
  • 3). Mecanismo de acción enzimática
  • 4). La cinética de enzimas
  • 5). Inhibición
  • 6). Activación
  • 7). Especificidad
  • 8). Introducción
  • 9). Estructura de la enzima
  • 10). Cofactor
  • 11). Cristalizador de base ácida
  • 12). Cristalizado por proximidad
  • 13). Modelo de cerradura y llave
  • 14). Efecto del PH
  • 15). Ecuación de Michaelis-Menten
  • 14). SUPUESTOS PARA
  • 15). INHIBIDORES DE LA ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN
  • dieciséis). TIPOS DE INHIBICIÓN REVERSIBLE
  • 17) EJEMPLOS DE INHIBICIÓN INCOMPETITIVA
  • 18). INHIBICIÓN MIXTA
  • 19). Activación por cofactores
  • . 20). Conversión de un precursor enzimático
  • . 21). ESPECIFICIDAD DE GRUPO
  • 22). ESPECIFICIDAD DE BONOS
  • 25). ESPECIFICIDAD ÓPTICA / ESTÉREO
  • 26). ESPECIFICIDAD DUAL

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Enzima

1). Oxido-reductasas
2). Transferasa 3). Hidrolasas
4). Lyases
5). Isomerasas
6). Ligasas
7). FACTOR QUE AFECTA A LA ACTIVIDAD DE LA ENZIMA
8). INHIBICIÓN DE ENZIMAS
• Inhibición competitiva
Inhibición no competitiva
9). APLICACIÓN DIAGNÓSTICA DE ENZIMAS


22.2: Biosíntesis de aminoácidos - Biología

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Ver el vídeo: 18 Biosintesis de aminoacidos (Mayo 2022).


Comentarios:

  1. Wireceaster

    Está usted equivocado. Envíeme un correo electrónico a PM, hablaremos.

  2. Darius

    que buen tema

  3. Gugami

    Creo que estas equivocado. Estoy seguro. Puedo probarlo.

  4. Jonathen

    Por qué tema incomparable

  5. Abdul-Rahman

    No tiene sentido.



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