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Investigación: Concentraciones de enzimas y sustratos - Biología

Investigación: Concentraciones de enzimas y sustratos - Biología


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¿Cómo afecta la concentración a las tasas de reacción de las enzimas?

Objetivos:

  • para observar reacciones enzimáticas y cuantificar los productos creados en esas reacciones

  • para determinar el efecto de las tasas de reacción de concentración de sustrato y enzima

Información de contexto:

Peróxido de hidrógeno (H2O2) es un subproducto común pero venenoso del metabolismo celular, pero H2O2 no se acumula en las células porque se descompone en agua y oxígeno gaseoso. La descomposición del peróxido de hidrógeno es facilitada por la catalasa, una enzima presente en la mayoría de las células.

La reacción es: 2H2O2→ 2H2O + O2

Una molécula de catalasa puede catalizar la descomposición de aproximadamente 4 x 107 moléculas H2O2 ¡por segundo! La catalasa se almacena en vesículas especiales de la célula llamadas peroxisomas.

En esta actividad de laboratorio, utilizará catalasa de levadura para observar cómo el aumento y la disminución de la concentración de la enzima y el sustrato pueden afectar la velocidad de reacción.

Materiales:

  • Peróxido de hidrógeno al 3%
  • 4 vasos o tazas para H2O2 diluciones
  • 5 tazas pequeñas para diluciones de levadura
  • Cilindros graduados
  • Papel de filtro y perforadora
  • Pinzas
  • Cronómetro o temporizador
  • Levadura activa seca

Cree su solución de catalasa de stock

1. Disuelva 1 cucharadita (2-4 gramos) de levadura en 200 ml de agua tibia.
* Es posible que esta solución ya esté hecha para ti.

2. Mezclar bien y dejar reposar durante unos 3 minutos.

3. Revuelva suavemente para mantener mezclados la solución y la levadura.

Observación de la actividad de la catalasa

1. Vierta 80 ml de H2O2 en un vaso de precipitados pequeño.

2. Corte un disco de papel de filtro con una perforadora.

3. Use unas pinzas para empapar el disco perforado en su catalasa original.

4. Coloque el disco en un vaso de precipitados con H2O2. Observe lo que sucede con los discos cuando se vierten en peróxido.. Si no sucede nada, es posible que deba solucionar el problema de su experimento. Intente agitar su solución de catalasa o sumerja el disco en el H2O2 para romper la tensión superficial. Si aún no ve que sucede nada, consulte a su instructor.

5. Realice este procedimiento nuevamente y registre el tiempo que tarda el disco en caer y luego subir a la superficie. Realiza múltiples intentos para perfeccionar tu técnica. Convierta todas las lecturas en segundos para obtener un promedio. Coloque sus datos en la primera columna de la tabla de datos.

Efecto de la concentración de sustrato

El h2O2 comenzó en el 3%. Ahora diluirá el peróxido para cambiar su concentración.

1. Coloque 40 ml de H2O2 en un vaso de precipitados nuevo. Agrega 40 ml de agua. H2O2 concentración = 1,5%

2. Coloque 20 ml de H2O2 en un vaso de precipitados nuevo. Agregue 60 ml de agua. H2O2 concentración = .75%

3. Coloque 10 ml de H2O2 en un vaso de precipitados nuevo. Agregue 70 ml de agua. H2O2 concentración = .375%

4. Realice el procedimiento de disco flotante para cada concentración. Puede hacer varias pruebas al mismo tiempo.

Tiempo

3% H2O2

1,5% H2O2

0,75% H2O2

0.375% H2O2

Prueba 1

Prueba 2

Prueba 3

Promedio


5. Cree un gráfico que compare los promedios de cada concentración. (Asegúrese de etiquetar sus ejes).


6. Según sus datos, ¿cómo se concentración del sustrato afectar la enzima velocidad de reacción? Sugiera una RAZÓN para estos resultados.

Efecto de la concentración de enzimas

Su solución madre de catalasa es su solución al 100%. Cree soluciones diluidas de acuerdo con las proporciones a continuación y coloque cada una en tazas pequeñas. Estos vasos se utilizarán para sumergir los discos de papel de filtro.

  1. 100% = 20 ml de catalasa + 0 ml de agua
  2. 80% = 16 ml de catalasa + 4 ml de agua
  3. 60% = 12 ml de catalasa + 8 ml de agua
  4. 40% = 8 ml de catalasa + 12 ml de agua
  5. 20% = 4 ml de catalasa + 16 ml de agua

1. Realice el procedimiento de disco flotante para cada concentración.

Tiempo

100% catalasa

80% catalasa

60% de catalasa

40% de catalasa

20% de catalasa

Prueba 1

Prueba 2

Prueba 3

Promedio

2. Utilice sus datos para hacer una AFIRMAR que responde a la pregunta: ¿Cómo concentración de la enzima afectar el velocidad de reacción.

3. Proporcionar EVIDENCIA para esta afirmación resumiendo brevemente sus datos u observaciones.

4. Sugiera un RAZÓN para su reclamo. Aquí es donde se considera lo que los científicos entienden sobre las enzimas y cómo las enzimas y los sustratos interactúan entre sí. Tu razonamiento puede incluir bosquejos.

Síntesis

10. Un inhibidor competitivo se adhiere a los sitios activos de las enzimas. Discutir cómo los inhibidores cambiarían la velocidad de reacción. de catalasa. Cree un modelo (dibujo) para respaldar su afirmación.

11. Dibuja una configuración experimental que podría utilizar para probar los efectos de la temperatura en las velocidades de reacción. Anote su dibujo con descripciones para que un lector pueda entender claramente su diseño. Considere sus variables y lo que medirá.

12. El comienzo de esta práctica de laboratorio enumera dos objetivos. Resume lo que has aprendido en este laboratorio para lograr esos dos objetivos.

Notas del maestro:

Para ahorrar tiempo, preparo la solución de catalasa unos 20 minutos antes del laboratorio, esto también le da tiempo a la levadura para activarse. Los vasos de precipitados funcionan mejor para el peróxido de hidrógeno porque puedes ver los discos en la parte inferior (los vasos de plástico transparente pueden sustituirlos). Los vasos Dixie o los vasos para medicinas funcionan para diluciones de peróxido.

Los estudiantes observan que no todas sus pruebas son iguales. Normalmente hablo de por qué los experimentos biológicos son desordenados e inconsistentes. Algunos señalan que el color de la solución de levadura varía de arriba a abajo y que podría importar cuánto sumerja los discos y cuánto tiempo los mantenga allí.


El efecto de la concentración de sustrato sobre la actividad enzimática

¿Cuál es la consecuencia de aumentar la concentración de sustrato, medida reduciendo la concentración de peróxido de H al 3% en una solución acuosa (0,6%, 1,2%, 1,8%, 2,4% y 3,0%), sobre la tasa de actividad enzimática de la enzima? catalasa, obtenida deBos primigenius[1] hígado (bovino), medido utilizando un cronómetro (± 1 seg) para obtener el clip que se necesita para la descomposición del peróxido de H para forzar el disco del fonógrafo de papel de filtro a la superficie de la solución de peróxido de H?

Si la concentración de peróxido de H aumenta, la tasa de actividad enzimática también aumentará hasta cierto punto, así que no cambie.

Esto se debe a que a medida que aumenta la concentración de sustrato, hay más posibilidades de que el sustrato y la enzima choquen y se adhieran, lo que aumenta la actividad de las enzimas [2] y, por lo tanto, aumenta la velocidad de descomposición del peróxido de H (haciendo más O y H2O a una marcha más rápida, lo que obligaría al papel de filtro a llegar más rápido a la parte superior de la solución de peróxido de H, disminuyendo el clip observado).

Sin embargo, dado que la concentración de enzima no cambia, la concentración de sustrato se puede aumentar hasta un punto en el que todos los sitios activos de las enzimas presentes ya estén ocupados con sustratos, lo que da como resultado la impregnación de las enzimas, de modo que el aumento de la concentración de sustrato ya no aumentará la actividad enzimática.

losvariable independientees la concentración porcentual del peróxido de H al 3% en la solución acuosa. Esto se medirá diluyendo el peróxido de H utilizando un cilindro graduado (± 0,5 ml). Los cinco por ciento serán 0,6%, 1,2%, 1,8%, 2,4% y 3,0%. Consulte el Aplazamiento 1 para conocer la composición final de las 5 condiciones.

Tabla 1.La suma compuesta, en mililitros, de peróxido de H al 3% y H2O destilada para hacer los porcentajes finales para las cinco condiciones elegidas.

peróxido en solución acuosa (%)

Nuevo porcentaje de peróxido de H (ahora que se ha diluido con H2O) (%)

Volumen de peróxido de H (± 0,5 ml)

Volumen de H2O destilada (± 0,5 ml)

losvariable dependientees el clip que necesitan las burbujas de O para forzar el disco fonográfico de papel de filtro a la superficie de la solución de peróxido de H. Esto se medirá utilizando un cronómetro (± 1 segundo) y así se registrará.

losvariables controladaspara esta sonda incluirá:

i ?? La temperatura de la solución y los ambientes inmutables. Esto será monitoreado permaneciendo en la misma habitación para la continuación del experimento y la medición e ingresando la temperatura de la solución antes de cada prueba. Esto se hace porque el aumento de la temperatura de la solución (o del medio) provoca una adición en la energía cinética de los átomos y, por lo tanto, aumenta la posibilidad de que se forme el complejo enzima-sustrato. En consecuencia, las temperaturas más altas aumentan la actividad enzimática hasta cierto punto, o hasta que se supera la temperatura óptima [3], el control de la temperatura, por lo tanto, minimiza la oportunidad de obtener consecuencias sesgadas. La temperatura óptima de catalasa en una vaca es 37, con la intención de que las temperaturas superiores a 37bajará a desnaturalizar las enzimas, por lo que supervisar la temperatura corroborará que no se ha superado.

i ?? El pH y la concentración de peróxido de H. Esto se hará utilizando la misma solución de peróxido de H para cada prueba de cada estado (se tomará de la misma botella, peróxido de H al 3%) y midiendo el pH antes de cada prueba utilizando un medidor de pH. No se agregarán ácidos o bases adicionales. Esto se controlará porque la actividad enzimática disminuye si el pH aumenta o disminuye desde el grado de pH óptimo de la enzima, lo que provoca la desnaturalización y la disminución de la actividad enzimática 3. Es importante observar que la alteración de las concentraciones de peróxido de H cambiará un poco el pH, pero no lo suficiente como para cuestionar la verdad del experimento. Además, diferentes concentraciones iniciales de peróxido de H llevarán a diferentes concentraciones diluidas (diferentes condiciones), por lo que es necesario mantenerlo inalterado, al 3%.

i ?? La concentración de enzima. La enzima catalasa se obtendrá mezclando hígado bovino y H2O. Se utilizarán 15 g de hígado de bovino para hacer la mezcla rica en enzimas y se utilizarán para cada prueba. Esto se hace porque aumentar la suma de enzimas para diferentes condiciones aumentará en consecuencia la cifra de sitios activos a los que los sustratos pueden adherirse 3, aumentando así la actividad enzimática hasta que la concentración de enzima supere la concentración de sustrato, donde la actividad enzimática se nivelará.

i ?? El volumen de la solución combinada. Cada solución final incorporará una suma diferente de peróxido de H y H2O destilada (según el estado que se está realizando y, por lo tanto, qué porcentaje de peróxido de H debe usarse). Sin embargo, el volumen combinado de cada estado será de 20,0 ± 0,5 ml. Esto se hace para que el disco fonográfico de papel de filtro recorra la misma distancia en cada clip (desde la parte inferior hasta la parte superior de la solución).

i ?? Los tubos de prueba utilizados serán del mismo tamaño (tubo de prueba de tamaño mediano). Esto se hace para mantener la distancia que el disco fonográfico de papel de filtro debe recorrer de manera constante para cada prueba. Aumentar el tamaño de la tubería de prueba alterará sus dimensiones. Más significativamente, aumentará el diámetro del tubo de prueba, disminuyendo así la distancia que debe recorrer el disco fonógrafo de papel para hacer la parte superior de la solución (porque los volúmenes de la solución deben mantenerse sin cambios) lo que luego disminuiría los tiempos obtenidos.

i ?? El disco fonográfico de papel de filtro. Las dimensiones de los discos de papel de filtro deben ser las mismas para cada prueba. Esto se hará utilizando el mismo papel de filtro para cortar el disco fonógrafo (para mantener el grosor invariable), y cada disco tendrá un diámetro de 6 mm, lo que se asegurará utilizando un agujero vaquero para cortar los discos (haciéndolos círculos perfectos cada clip).

i ?? La pureza de H2O. El H2O obtenido será de una botella de H2O destilada envasada y se utilizará para la continuación de este experimento. Esto se debe a que diferentes comienzos de H2O pueden incorporar diferentes concentraciones de minerales [5], por lo que podría llevar a error en la información recopilada.

i? ° 300,0 mililitros de solución de peróxido de H al 3%

i? ° 220,0 mililitros de H2O destilada

i? ° Probetas graduadas de 25,0 mililitros (± 0,5 mililitros) (x2)

i? ° Termómetro de mercurio (± 1°C )

i? ° Tubos de prueba medianos (x5)

i? ° Papel de filtro de 10 cm x 10 cm

yo? ° Vaquero agujero (6 mm de diámetro)

i? ° Tapones de goma para tubos de prueba (x5)

Precauciones de seguridad:El óxido de sodio hidratado es una sustancia cáustica y, por lo tanto, puede provocar molestias al trepar y dañar los ojos [6]. Use gafas de seguridad durante la continuación de este laboratorio o hasta que se haya completado el proceso (se haya desechado la solución y se haya lavado el equipo). Luego, enjuague sus custodias con jabón y H2O. Si el óxido de sodio hidratado entra en contacto con el tegumento, lávelo con jabón y H2O al instante.

1. Encuentre una matriz tabular de nivel con igual infinito (alrededor de 1 mx 1 m) para ejecutar cinco condiciones, cada una con cinco pruebas, y permanecer en ese lugar durante la continuación del experimento.

2. Reúna todos los productos necesarios (mencione la lista de productos anterior) y haga una matriz tabular de observación. Esta matriz tabular debe incluir infinito adecuado para las mediciones del porcentaje de concentración de peróxido de H (%), clip observado para el registro del fonógrafo de filtro de papel para hacer la superficie de la solución (± 1 seg), temperatura de la solución antes de la reacción (± 1 ° C), pH de la solución antes de cada prueba (± 0,5 pH) y observaciones cualitativas que se registrarán para cinco condiciones cada una con cinco pruebas. Dale a tu matriz tabular una rúbrica.

3. Tomar los 15 g de hígado de bovino e introducirlos en la licuadora eléctrica. Tomando un cilindro graduado de 25.0 mililitros, paso 20.0 ± 0.5mL dedestiladoH2O y verter en la licuadora. Licue hasta que la sustancia esté completamente mezclada (aproximadamente 40 segundos). Si hay bolas de hígado visibles, mézclelas una vez más para20 segundos, o hasta que la consistencia sea suave. Vierta la mezcla en el vaso de precipitados de 50 mililitros. La misma mezcla de enzimas se utilizará para la continuación del laboratorio.

4. Tome los cinco tubos de prueba medianos y colóquelos suavemente sobre la rejilla de tubos de prueba. Se utilizarán en todo el laboratorio.

5. Tome la botella de solución de peróxido de H al 3% y manténgala durante la continuación de esta práctica de laboratorio. No agregue ninguna sustancia a esta solución ni la modifique de ninguna manera. Tomando el cilindro graduado nuevo de 25,0 mililitros, extraiga 4,0 ± 0,5 ml de peróxido de H. Vierta en un tubo de prueba.

6.Tome la probeta graduada de 25.0 mililitros que se usó en la medida 3, y paso 16.0 ± 0.5mL de la mismadestiladoH2O (use el mismo inicio de H2O para cada prueba). Vierta el H2O en el tubo de prueba que ya contiene el peróxido de H. Esta solución completa ahora contiene peróxido de H al 0,6% (mencione la Tabla 1) y debe ser de 20,0 ± 0,5 ml. Con el termómetro de mercurio, registre la temperatura de la solución (± 1°C ) . Luego, realice un paso y registre el pH de la solución utilizando el medidor de pH (± 0,5 pH).

7.Repita las escaleras 5-6 para los cuatro tubos de prueba medianos que se quedaron colocados en la rejilla de tubos de prueba.

8. Tome el papel de filtro de 10 centímetros x 10 cm y, utilizando todo el vaquero, corte un disco fonográfico de papel de filtro de 6 mm de diámetro. Tome el disco fonográfico de papel de filtro y cúbralo por completo con el líquido rico en enzimas que se preparó en la medida 3. Coloque el disco fonográfico de papel de filtro para tomar cualquier líquido extra y apúntelo topográficamente en la terminal de un tapón elástico de goma. se alojan en el tapón porque está húmedo.

9. Tome un tubo de prueba de la rejilla de tubos de prueba, salpique con una varilla de salpicadura en primer lugar para evitar que la solución de peróxido de H disminuya, por lo tanto, coloque el tapón firmemente.

10.Simultáneamente, invierta el tubo de prueba y baje midiendo el clip que necesita el disco fonógrafo de papel para hacer la parte superior de la solución de peróxido de H en el tubo de prueba utilizando el cronómetro (± 1 segundo). Una vez que esté en la superficie de la solución, detenga el cronómetro. Grabe el clip que se muestra y reinicie el cronómetro.

11.Repita las escaleras 8-10 con los 4 tubos de prueba que se quedan para mantener una suma de 5 pruebas para este estado.

12.Tome los 5 tubos de prueba medianos, los 5 tapones de los tubos de prueba y dos cilindros graduados de 25,0 mililitros y enjuáguelos exhaustivamente con jabón y H2O. Una vez limpio, séquelo con toallas de papel para que los productos se puedan reutilizar para el siguiente estado.

13. Repita las escaleras 4-12, pero reemplace el porcentaje de peróxido de H con un nuevo estado hasta que se hayan realizado las cinco condiciones (0,6%, 1,2%, 1,8%, 2,4% y 3,0%). Mencione Posponer 1 para los volúmenes correctos de peróxido de H al 3% y H2O destilada necesarios para cada estado.

14. Cuando termine, deseche todas las soluciones enjuagándolas por el desagüe con H2O y devuelva todo el equipo a sus ubicaciones originales.


Revisar mi vida

Este es un experimento para examinar cómo la concentración del sustrato peróxido de hidrógeno afecta la velocidad de reacción de la enzima catalasa.

Introducción

Este es un proyecto de biología de nivel A. Me ayudó a obtener una calificación A en biología hace muchos años. El proyecto completo se reproduce aquí para su referencia.

Las enzimas como la catalasa son moléculas de proteínas que se encuentran en las células vivas. Se utilizan para acelerar reacciones específicas en las células. Todos son muy específicos ya que cada enzima solo realiza una reacción en particular.

La catalasa es una enzima que se encuentra en alimentos como la papa y el hígado. Se utiliza para eliminar el peróxido de hidrógeno de las células. El peróxido de hidrógeno es un subproducto venenoso del metabolismo. La catalasa acelera la descomposición del peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno, como se muestra en las ecuaciones siguientes.

Fórmula:

Es capaz de acelerar la descomposición del peróxido de hidrógeno porque la forma de su sitio activo coincide con la forma de la molécula de peróxido de hidrógeno. Este tipo de reacción en la que una molécula se descompone en pedazos más pequeños se denomina reacción anabólica.

  1. Jeringa de gas
  2. Soporte de metal
  3. Catalasa de levadura
  4. Peróxido de hidrógeno
  5. Tubos de ensayo
  6. Vasos de precipitados
  7. Gradilla
  8. Cronómetro
  9. Pipeta
  10. Llenadora de pipetas
  11. Agua del grifo

Para probar cómo la concentración de peróxido de hidrógeno afecta la velocidad de reacción, primero configure el aparato a continuación.

[Imagen del aparato no reproducida]

1. Agregue 2 cm3 de levadura a un tubo de ensayo. Agregue 4 cm3 de solución de peróxido de hidrógeno a una concentración del 20% al otro tubo de ensayo. Utilice una pipeta para medir los volúmenes. Es muy importante medir con precisión las cantidades de peróxido de hidrógeno, levadura y agua para garantizar una prueba justa.

2. Vierta la solución de peróxido de hidrógeno en el tubo de ensayo que contiene la levadura e inmediatamente coloque el tapón de la jeringa de gas en el extremo del tubo de ensayo, al mismo tiempo inicie el cronómetro.

3. Las burbujas deben comenzar a subir por el tubo y la jeringa de gas se moverá hacia afuera, tan pronto como la jeringa de gas pase la marca de 30 cm3 detenga el cronómetro y anote el tiempo transcurrido hasta la décima de segundo más cercana.

4. Repita el experimento con concentraciones de peróxido de hidrógeno del 16%, 12%, 10%, 8%, 4% y 0%. La concentración al 0% de la solución de peróxido de hidrógeno se realiza como solución de control para mostrar que a una concentración del 0% no se produce ninguna reacción. Las diferentes concentraciones de peróxido de hidrógeno se obtienen agregando agua del grifo al 20% de peróxido de hidrógeno en las cantidades correctas. La siguiente tabla muestra qué cantidades de peróxido de hidrógeno y agua se necesitan para preparar las soluciones.

Concentración de peróxido de hidrógeno

Volumen de peróxido de hidrógeno (cm3)

20% 4 0 16% 3.2 0.8 12% 2.4 1.6 10% 2 2 8% 1.6 2.4 4% 0.8 3.2 0% 0 4

5. Repetir todas las pruebas al menos tres veces para poder obtener un promedio. Repetir los experimentos varias veces ayudará a producir resultados mejores y más precisos, ya que cualquier inexactitud en un experimento debe compensarse con los otros experimentos. Anote todos los resultados en una tabla como la siguiente.

Concentración de peróxido de hidrógeno 0% 4% 8% 10% 12% 16% 20%
Tiempo empleado (prueba 1)
Tiempo empleado (prueba 2)
Tiempo empleado (prueba 3)
Promedio de las pruebas
Índice

Luego, la tasa se puede calcular mediante

Esto da la tasa en cm3 de oxígeno producido por segundo, esto se debe a que estoy midiendo cuánto tiempo se tarda en producir 30 cm3 de oxígeno. A partir de estos resultados, se puede trazar un gráfico con la concentración en el eje xy el tiempo tomado en el eje y.

Estoy usando catalasa de levadura en lugar de catalasa de manzanas, patatas o hígado porque es más fácil obtener la cantidad deseada de catalasa de levadura simplemente midiéndola. Obtener catalasa a partir de una sustancia como la patata implicaría triturarla y con ese método nunca estarías seguro de la concentración de la catalasa. Si se agotara la catalasa, habría que triturar otra patata y esto podría producir catalasa de una concentración totalmente diferente, lo que conduciría a inexactitudes en el experimento, lo que haría de esta una prueba injusta.

Para garantizar que esta sea una prueba justa, todas las variables, excepto la concentración de peróxido de hidrógeno, deben mantenerse iguales para todos los experimentos. Las variables que no deben modificarse incluyen: -

Temperatura, concentración de levadura, tipo de levadura, lote de levadura, volumen de levadura, volumen de peróxido de hidrógeno, presión del aire y humedad.

Al medir los volúmenes de peróxido de hidrógeno, levadura y agua, la medición debe tomarse mirando la escala en un ángulo de 90 grados para evitar cualquier error de paralaje.

Predigo que a medida que aumenta la concentración del sustrato, la velocidad de reacción aumentará a una velocidad directamente proporcional hasta que la solución se sature con el peróxido de hidrógeno del sustrato. Cuando se alcanza este punto de saturación, agregar sustrato adicional no hará ninguna diferencia.

La velocidad aumenta constantemente cuando se agrega más sustrato porque se están usando más de los sitios activos de la enzima, lo que da como resultado más reacciones, por lo que la cantidad requerida de oxígeno se produce más rápidamente. Una vez que la cantidad de moléculas de sustrato agregadas excede el número de sitios activos disponibles, la velocidad de reacción ya no aumentará. Esto se debe a que se está realizando el número máximo de reacciones a la vez, por lo que cualquier molécula de sustrato adicional debe esperar hasta que algunos de los sitios activos estén disponibles.

Realicé el experimento anterior y se obtuvieron estos resultados.

Concentración de peróxido de hidrógeno 0% 4% 8% 10% 12% 16% 20%
Tiempo empleado (prueba 1) 47.3 18.4 17.3 14.5 10.6 9.7
Tiempo empleado (prueba 2) 43.3 19 16.7 14.9 11.2 10
Tiempo empleado (prueba 3) 52.2 17.2 18.5 11.2 8.6 7.8
Promedio de las pruebas 47.6 18.2 17.5 13.5 10.1 9.2
Tasa = 30 / Promedio (Cm3 / segundo) 0 0.63 1.65 1.71 2.22 2.97 3.26

Todos los tiempos están en segundos. Los resultados promedio se escriben todos con un decimal porque, aunque el cronómetro da resultados con dos lugares decimales, es imposible obtener tiempos precisos con dos lugares decimales debido al hecho de que nuestros tiempos de reacción no son lo suficientemente rápidos como para detener el cronómetro con precisión. Luego calculé las velocidades de las reacciones con la ecuación

A partir de estas velocidades, pude trazar un gráfico de la velocidad de reacción frente a la concentración de peróxido de hidrógeno.

Cuando se aumenta la concentración de peróxido de hidrógeno, la velocidad de reacción aumenta a una velocidad directamente proporcional hasta que la concentración de peróxido de hidrógeno alcanza aproximadamente el 16%. Si duplica la concentración de peróxido de hidrógeno, la velocidad de reacción también se duplica. Cuando la concentración se duplica del 8 al 16%, la tasa aumenta de 1,65 a 2,97 cm3 de oxígeno producido por segundo, lo que supone un aumento de 1,8 veces. Esperaría que la tasa aumente dos veces si la concentración de peróxido de hidrógeno aumenta dos veces porque hay el doble de moléculas de sustrato que pueden unirse a los sitios activos de las enzimas. La razón por la que el número es menos de dos veces podría atribuirse al hecho de que al 16% los sitios activos de la enzima ya pueden estar cerca de estar saturados con peróxido de hidrógeno. También puede haber algún error experimental que cause inexactitudes.

Después del 16%, el aumento de la velocidad de reacción se ralentiza. Esto se muestra por el gradiente del gráfico que desciende. En este punto, prácticamente todos los sitios activos están ocupados, por lo que se dice que los sitios activos están saturados con peróxido de hidrógeno. El aumento de la concentración de peróxido de hidrógeno después de que se haya alcanzado el punto de saturación no hará que la velocidad de reacción aumente más. Se están utilizando todos los sitios activos, por lo que cualquier molécula de peróxido de hidrógeno adicional tendrá que esperar hasta que haya un sitio activo disponible.

La velocidad máxima teórica de reacción es cuando se están utilizando todos los sitios, pero en realidad este máximo teórico nunca se alcanza debido al hecho de que no todos los sitios activos se están utilizando todo el tiempo. Las moléculas de sustrato necesitan tiempo para unirse a la enzima y dejarla de modo que la tasa máxima alcanzada esté siempre ligeramente por debajo del máximo teórico. El tiempo necesario para entrar y salir del sitio activo es el factor limitante en la velocidad de reacción.

El siguiente diagrama muestra lo que sucede.

Para ayudar a que este experimento sea más preciso, lo repetí tres veces y luego usé el promedio de todos los resultados para trazar un gráfico con una línea de mejor ajuste. Traté de mantener todas las variables excepto la concentración de peróxido de hidrógeno igual para todos los experimentos. Sin embargo, en realidad es imposible mantener todas las variables exactamente iguales. Por ejemplo:

a) Hay un ligero retraso entre el vertido del peróxido de hidrógeno en la levadura, la colocación del tapón y la puesta en marcha del cronómetro. Esto afectará ligeramente a todos los resultados, pero como realicé los tres pasos de la misma manera para todos los experimentos, no debería haber ninguna diferencia en el resultado general.

b) También es imposible medir con precisión las cantidades de peróxido de hidrógeno, levadura y agua cada vez. Como la escala de las pipetas muestra el volumen al mm3 más cercano, el volumen de las soluciones que utilicé debería ser correcto al mm3 más cercano. El volumen de gas en el tubo de ensayo para empezar se ve ligeramente afectado por la cantidad que se empuja hacia abajo el tapón cada vez, si el tapón se empuja más hacia abajo, el volumen en el tubo será menor, por lo que los 30 cm3 de gas se alcanzarán más rápido. .

c) Debido a la velocidad bastante lenta de nuestras reacciones, solo es posible medir el tiempo de la reacción al 0.1 segundo más cercano, aunque el cronómetro muestre las mediciones al 0.01 segundo más cercano.

Los resultados trazados en el gráfico producen una línea recta de mejor ajuste para empezar, que luego entra en una curva de gradiente en constante disminución. Las únicas anomalías son los resultados al 8% y al 10%. El resultado al 8% está ligeramente por encima de la línea de mejor ajuste y el resultado del 10% está ligeramente por debajo de ella. Esto probablemente se deba a un error experimental que involucra uno de los factores mencionados anteriormente.

Este experimento podría mejorarse de varias formas. Podría repetirse más veces para ayudar a eliminar cualquier anomalía. Se obtendría un mejor resultado general repitiendo el experimento más veces porque cualquier error en un experimento debería ser compensado por los otros experimentos.

El uso de más concentraciones de peróxido de hidrógeno habría producido un gráfico de mejor aspecto y me hubiera gustado usar concentraciones superiores al 20% para ampliar el gráfico de modo que se pudiera alcanzar la máxima velocidad de reacción posible.

El problema de la demora entre verter el peróxido de hidrógeno, taponar el tubo de ensayo y poner en marcha el cronómetro podría haberse limitado al hacer que otra persona iniciara el cronómetro cuando se vertió el peróxido de hidrógeno en el tubo.

Descargo de responsabilidad

Este es un proyecto escolar real de nivel A y, como tal, está destinado únicamente a fines educativos o de investigación. Los extractos de este proyecto no deben incluirse en ningún proyecto que envíe para calificar. Hacer esto podría resultar en la descalificación de todas las materias que está cursando. Usted ha sido advertido. Si desea más ayuda para realizar sus prácticas de biología, eche un vistazo a 'Trabajo práctico de nivel avanzado para biología' de Sally Morgan. Si desea información sobre biología más detallada, le recomiendo el libro 'Biología avanzada' de M. Kent.

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Esta entrada fue publicada el jueves 5 de junio de 2008 a las 8:12 pm y está archivada en Vida. Puede seguir cualquier respuesta a esta entrada a través del feed RSS 2.0. Puede dejar una respuesta o un trackback desde su propio sitio.

13 respuestas a & # 8220El efecto de la concentración de sustrato sobre la actividad de la enzima catalasa & # 8221

¿Sería posible tener el mismo / un título similar para mi trabajo de curso? esto es muy útil. Sería genial usar esta es una guía. Obviamente no copiar.

Hola H.H, sí, puedes usar este título. No es & # 8217t mi título & # 8211, en realidad fue un título establecido por la junta de examen durante el año en que hice mis A-Levels. Buena suerte con tu trabajo de curso.

¿Puedo usar esto para datos secundarios para mi evaluación controlada?

Hola Zoë, sí, puedes usar los datos siempre que consultes esta página web. ¡Buena suerte!

¡Hola! Me preguntaba cómo podría hacer referencia a esta página en formato APA. Como no tengo & # 8217t tengo un nombre de autor & # 8217, apenas puedo hacer referencia a esta página correctamente & # 8230. ¡Gracias!

La reacción que descompone moléculas grandes en moléculas más pequeñas es catabolismo, no reacción anabólica.

y también, ¿no debería su gráfico & # 8217s título del eje x ser & # 8216 concentración de peróxido de hidrógeno & # 8217 en lugar de & # 8216 concentración de levadura & # 8217?

No. El eje x está bien. Porque agrega agua a la levadura, no al peróxido para cambiar la concentración. ¡Entonces la variable independiente es la levadura y la variable independiente debería ser el eje x!

Su reacción catabólica no anabólica.

CATABÓLICO = CORTE
como dice mi profesor de bio

¿A medida que aumenta la concentración, disminuye la cantidad de oxígeno? ¿Por qué escribiste que es directamente proporcional?

Hola, me preguntaba cómo citar esta página. Todo lo que tengo es el nombre de la página. Apenas hay nada que citar. ¿Me pueden ayudar?

Hola, Skye, puedes citar la URL de la página y el título de la página. Gracias.

Parece ser un artículo útil, pero en algunos puntos no es correcto.
por ejemplo, dijiste

& # 8220Este tipo de reacción en la que una molécula se descompone en pedazos más pequeños se llama reacción anabólica & # 8221.

Lo que sé es que este tipo de reacción debería ser catabolismo y no anabolismo como dijiste.
El anabolismo y el catabolismo son dos tipos de metabolismo donde el anabolismo es una reacción de construcción y el catabolismo es una reacción de ruptura.


Ver el vídeo: Trabajo sobre el sustrato en las enzimas biologia (Mayo 2022).


Comentarios:

  1. Stafford

    No puedo recordar, donde leí al respecto.

  2. Owain

    En él algo es. Gracias por la ayuda en esta pregunta.

  3. Jaleel

    Es notable, muy divertida la frase.

  4. Shaktizil

    ¿Qué surge de esto?



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