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10.2: Lanzaderas portadoras de electrones - Biología

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10.2: lanzaderas portadoras de electrones

2.10 Difusión de portadores

En esta sección, primero derivaremos la expresión de la corriente debida a la difusión y luego la combinaremos con la corriente de deriva para obtener la corriente de deriva-difusión total.

2.10.2 Corriente de difusión

Si bien se debe reconocer que la naturaleza aleatoria de la energía térmica normalmente requeriría un tratamiento estadístico de los portadores, en su lugar usaremos valores promedio para describir el proceso. Este enfoque se justifica sobre la base de que un enfoque estadístico más elaborado produce los mismos resultados.

Introducimos ahora los valores medios de las variables de interés, a saber, la velocidad térmica, vth , el tiempo de colisión, t, y el camino libre medio, l. La velocidad térmica es la velocidad promedio de los portadores que van en dirección positiva o negativa. El tiempo de colisión es el tiempo durante el cual los portadores se moverán con la misma velocidad antes de que ocurra una colisión con un átomo o con otro portador. La trayectoria libre media es la longitud media que viajará un transportista entre colisiones. Estos tres promedios están relacionados por:


Química de la biocoordinación

8.3.4.1 Clústeres de tiolato, haluro y afines

Como se muestra en la Figura 2, los grupos homolépticos ligados a tiolato constituyen una serie de transferencia de electrones de cuatro miembros cuyo estado de oxidación del núcleo varía de completamente ferroso [Fe4S4] 0 a [Fe4S4] 3+ con estado de oxidación medio Fe 2,75+. El estado totalmente férrico [Fe4S4] 4+ sigue siendo hipotético. Los sitios de proteínas isoelectrónicos y los grupos sintéticos, ilustrados por especies ligadas a tiolato, están dispuestos verticalmente. Así, los grupos [Fe4S4(SR)4] 2− ( 16 ) son análogos del sitio de la proteína (3) en el mismo estado de oxidación en ferredoxina y proteínas de alto potencial. El [Fe4S4(SR)4] Se han aislado los estados de oxidación 3−, 2−, 1−. Varios ejemplos de [Fe4S4(SR)4] 4−, que contiene el núcleo totalmente ferroso [Fe4S4] 0, se han detectado electroquímicamente, pero a potenciales indicativos de extrema sensibilidad a la oxidación (p. Ej., [Fe4S4(SAr)4] 3− / 4− en −1,5 V a −1,7 V. 26,49 ). Debido a que otros estados de oxidación generalmente se obtienen por oxidación o reducción de [Fe4S4(SR)4] 2−, estos grupos se consideran en primer lugar.

Figura 2 . Serie de transferencia de electrones de [Fe nativa y sintética4S4] agrupaciones, que muestran estados de oxidación del núcleo y estados formales de oxidación de metales. El [Fe4S4] 0 en una proteína se conoce sólo en la proteína Fe de la nitrogenasa.

Clústeres en [Fe4S4] 2+ estado fueron preparados originalmente por la Reacción de autoensamblaje (15) 47,48 . Posteriormente, reacciones convenientes (16) 52,53 y (17) 52,53 se introdujeron en los que el azufre es la fuente del sulfuro. Estas reacciones se encuentran entre las pocas en las que el ensamblaje de grupos se ha resuelto en pasos detectables. 50 Por lo tanto, bajo la estequiometría de la reacción (17), la reacción (18a) forma el complejo tipo adamantaína [Fe4(SR)10] 2− , 51 que reacciona cuantitativamente con azufre para dar el grupo de productos en la reacción (18b). 50 La suma (18a) + (18b) = (17). Si la proporción molar de reactivo aumenta a RS -: Fe III: S ≥ 5: 1: 1, una vía diferente descrita por reacciones secuenciales (19a), (1) y (19b) 26,50 es seguido. El producto se genera en el último paso mediante dimerización espontánea en solución de metanol. La suma 4 (19a) + 2 (1) + (19b) = (17). Las reacciones (16) y (17) se han realizado en metanol y agua. Muchas de las reacciones que conducen a la formación de [Fe4S4(SR)4] 2− se han resumido. 50 Reacción (20) 54,55 es particularmente útil, pero no se limita a, la formación de grupos de aritiolato. La reacción puede desplazarse completamente hacia la derecha mediante una cantidad adecuada de R'SH o la eliminación del producto tiol. En este y otros sistemas relacionados, los grupos mixtos de ligandos monofuncionales son detectables por RMN pero no son separables debido a la fácil reacción de redistribución del ligando (21). 54 (norte = 1–3).

La naturaleza nucleofílica del tiolato coordinado mantiene la reacción con electrófilos como los ácidos protónicos débiles, 56 haluros de acilo, 19 y cationes sulfonio. 57 Reacción (22) 19 es una especie intermedia ilustrativa con norte = 1-3 son detectables por RMN. La reacción es irreversible los clusters [Fe4S4X4] 2− (X = Cl -, Br -) están disponibles en alto rendimiento por este método. Estos grupos se pueden ensamblar directamente en los sistemas de reacción FeX3/ H2S / Ph4PX 58 y FeCl3/N / A2S / R4NBr. 59 El grupo de yodo se hizo primero por la reacción de [Fe4S4Cl4] 2− con NaI en acetonitrilo, 19 y posteriormente por el montaje Reacción (23) 60,61 Los grupos de haluros se han aislado sólo en el [Fe4S4] 2+ estado. Su característica principal es la labilidad del ligando, lo que lleva a un uso extensivo en la reacción generalizada (24) como precursores de agrupaciones sustituidas de manera diferente. Mediante reacciones de sustitución (20), (24) y otras, se han preparado o generado en solución agrupaciones con una gama diversa de ligandos:

La familia del grupo de tiolatos [Fe4S4(SR)4] 2− es excepcionalmente grande, incluidos, entre otros, los que tienen el ligando más simple (R = H), 62–64 ligandos excepcionalmente voluminosos (R = tiolato de 2,4,6-triisopropilbenceno, 39,40 2,4,6-triisopropilbenciltiolato, 65 adamantano-1-tiolato 66 ), ligandos solubilizantes en agua (R = CH2CH2OH, 67,68 (CH2)2CO269 ), ligandos de éter corona, 70,71 tetratiolatos macrocíclicos, 72–74 y tiolatos dendriméricos (R = dendron). 75,76 Agrupaciones con otros tipos de ligandos como fenolato 77 y ditiocarbamato 78 han sido preparados. Sobre la base de las investigaciones cinéticas, se han propuesto mecanismos para la sustitución del tiolato unido por otro tiolato en presencia de un ácido débil. 79,80 y para la Reacción (24) con X = Cl - o Br - y L = RS -. 81–83


10.2: Lanzaderas portadoras de electrones - Biología

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Dinucleótido de flavina adenina

El dinucleótido de flavina y adenina, o FAD, consiste en riboflavina unida a una molécula de difosfato de adenosina. Es capaz de aceptar y donar uno o dos electrones. A menudo se une firmemente a un sitio enzimático, por lo que no existe mucho FAD libre en una célula. Algo de FAD se forma durante el ciclo del ácido cítrico de la respiración celular. Una función de FAD es donar electrones a la fosforilación oxidativa, donde los electrones de la forma reducida de FAD se transfieren para crear trifosfato de adenosina (ATP), la moneda de energía de la célula. Este proceso ocurre en las mitocondrias de la célula.


DISCUSIÓN

Investigamos la aclimatación de la maquinaria de transporte de electrones en S. viridis, una monocotiledónea modelo de la subfamilia Panicoideae, que se afilia a importantes cultivos NADP-ME como Z. mays, S. bicolor, S. officinarum y S. italica. Las plantas LL tenían mayor contenido de clorofila foliar, similar a Z. mays (Drozak y Romanowska, 2006 Kromdijk et al., 2010), y una mayor distribución de clorofila al BS que a las plantas HL (Figura 2). Esto resultó en un aumento de la clorofila foliar. a/B relación (Tabla 1), en contraste con la respuesta típica al sombreado de C3 especies que regulan positivamente la clorofila B-Antenas vinculantes (Boardman, 1977 Sage y McKown, 2006).

Las células BS de las plantas LL aumentaron su capacidad para LEF, en comparación con las plantas HL. La relación PSI / PSII disminuyó de 8 (en relación con la de M) en plantas HL a 2,6 en plantas LL, y la abundancia de proteínas D1 y PsbQ y la actividad de PSII aumentaron en consecuencia (Figuras 3 y 4, Tabla 1). La actividad de BS PSII medida fue mayor en plantas LL tanto en hebras de BS aisladas como en tilacoides de BS (Tabla 1). Bruto O2 La captación se detectó en las hebras de HL BS a través de MIMS pero no en los tilacoides de BS a través del método polarográfico debido a una mayor sensibilidad de la primera. Curiosamente, la contribución de PSII a la reducción de PSI en células BS aisladas no fue significativa, pero P700 + se oxidó más lentamente en plantas LL incluso en presencia de MV y DCMU, bloqueando la actividad de CEF y PSII (Figura 7, Tabla 1). Estos resultados son consistentes con la existencia de otra vía de donación de electrones a PSI que es más activa en plantas LL.

Una reducción del conjunto de PQ utilizando reductores del estroma mediada por NDH podría ser responsable de la oxidación más lenta de P700 en las células LL BS. Esto está en consonancia con la mayor abundancia de NDH detectada en células BS de plantas LL en comparación con plantas HL (Figura 3). NDH de Z. mays Las células BS se copurifican con FNR (Funk et al., 1999) y, por lo tanto, podría obtener electrones del NADPH estromal derivado de la descarboxilación del malato a través de la ferredoxina y, en consecuencia, reducir la reserva de PQ. En apoyo de esta idea, a diferencia de las células M, las células BS de Z. mays contienen la ferredoxina isoproteína específica FDII y la forma unida a la membrana de FNR, que tiene una mayor afinidad por la ferredoxina oxidada y puede haber evolucionado para catalizar la reducción de ferredoxina usando NADPH, similar a la raíz FNR (Goss y Hanke, 2014 Matsumura et al., 1999 ).

El aumento de la actividad de PSII y la abundancia de NDH en las células LL BS también podrían contribuir a la regulación ascendente de la capacidad de CEF, ya que la reducción de la reserva de PQ por LEF, y posiblemente a través de NDH, mantiene CEF al reponer los electrones que se filtran a varios sumideros alrededor de PSI (Ivanov et al., 2005). Las mediciones directas de CEF en células BS se complican por la dependencia mutua entre las células M y BS y una gran proporción de CEF / LET. Para superar los límites experimentales, en un documento complementario modelamos las cadenas de transporte de electrones específicas de las células de las plantas LL y HL y mostramos que las células LL BS requerían una tasa de CEF más alta que las plantas HL para mantener la misma tasa de asimilación (Bellasio y Ermakova, 2021). . Los cambios detectados en la abundancia de proteínas sugirieron una mayor demanda de ATP en las células BS de las plantas LL, lo que también es consistente con una mayor capacidad de CEF. La regulación al alza concurrente de las subunidades LHCI y LHCII bajo LL (Figura 3) indicó una mayor captación de luz en el BS. Además, las plantas LL aumentaron la abundancia de PSI, CytB6F, NDH y ATP sintasa (Figura 3), que constituyen la maquinaria BS CEF. Anteriormente se encontró que la abundancia de NDH se correlacionaba con los requisitos de ATP de las células en C4 plantas (Takabayashi et al., 2005). En el BS, podría contribuir a la producción de ATP al ciclar los electrones alrededor de PSI y al reponer el conjunto de PQ con electrones de reductores del estroma. Curiosamente, la abundancia de PGR5 no aumentó significativamente en plantas LL y, como sugiere la sobreexpresión de PGR5 en Flaveria bidentis (Tazoe et al., 2020), esta ruta CEF está más probablemente involucrada en la fotoprotección de PSI en células M y BS que en la producción de ATP adicional en células BS.

El conjunto de PQ más oxidado en los tilacoides LL BS, como lo revela la re-oxidación más rápida de QA - (Figura 5), ​​es consistente con el flujo de malato intercelular inferior en plantas LL. Si NDH mediara la reducción de PSI de reductores del estroma, como se propuso anteriormente, el estado redox del conjunto de PQ correspondería a la disponibilidad del estroma de NADPH y, en última instancia, a la afluencia de malato a las células BS. De manera consistente, la actividad de PEPC, que es responsable de la producción de C4 ácidos en las células M y se activa con la luz (Bailey et al., 2007), fue menor en plantas LL (Cuadro 1). La regulación de la luz de PEPC permite que el suministro de NADPH a las células BS se corresponda con la capacidad de la BS para la producción de ATP ante cambios de irradiancia (von Caemmerer y Furbank, 2003 Pfeffer y Peisker, 1998).

El estado redox del conjunto de PQ podría afectar la organización supramolecular del PSII para facilitar el O bruto2 evolución cuando el suministro de malato a las células BS es limitado, es decir, en condiciones LL (Figura 6). Los supercomplejos PSII-LHCII, que prevalecen en el tilacoide LL BS, son más estables y capaces de niveles más altos de O2 tasas de evolución que los monómeros (Danielsson et al., 2006 Hankamer et al., 1997). Se mostró en Z. mays, S. bicolor y F. bidentis que la actividad oxigenada de PSII en el BS podría reducirse reduciendo la abundancia de pequeñas subunidades PsbP, PsbQ y PsbR requeridas para estabilizar el O2-complejo evolutivo (Höfer et al., 1992 Meierhoff y Westhoff, 1993). Sin embargo, Romanowska señaló et al. (2006) que la pérdida de estas subunidades puede resultar del tratamiento enzimático de las cadenas de BS, mientras que, en nuestras preparaciones de BS sin tratar, PsbQ fue más abundante que D1 tanto para plantas HL como LL, lo que sugiere que PsbQ no limitaba O2 evolución (Figura 3).

Dado que los supercomplejos PSII-LHCII proporcionan un sitio de unión para la formación de grana entre los residuos proteicos expuestos al estroma de dos complejos (Albanese et al., 2020), la grana rudimental presente en las células LL BS (Figura 6) podría haberse formado porque había más supercomplejos disponibles en respuesta al estado redox más bajo del grupo PQ (Figura 5). C ª3 plantas, el desmontaje de los supercomplejos PSII-LHCII (durante las transiciones de estado LHCII o para el proceso de reparación) depende de la quinasa STATE TRANSITION 8 (STN8) que fosforila las proteínas centrales de PSII D1, D2 y CP43 (Dietzel et al., 2011 Tikkanen et al., 2008). La actividad de STN8 requiere Cyt reducidoB6F y se propuso responder al estado redox del grupo PQ (Betterle et al., 2015 Rochaix, 2013). Aunque en C4 estudios de proteoma de cloroplasto STN8 se identificó con confianza solo en células M (Majeran et al., 2008), se detectó la D1 fosforilada en el BS de Z. mays (Rogowski et al., 2019). Por lo tanto, es concebible que un influjo activo de malato que provoque una reducción excesiva del conjunto de PQ en las células HL BS podría aumentar la actividad de STN8 y conducir al desensamblaje de los supercomplejos de PSII-LHCII, reduciendo en consecuencia la actividad de PSII. Se observó PSII monomérico con actividad oxigenada limitada, detectado en tilacoides HL BS (Figura 6, Tabla 1), en otras especies de NADP-ME (Hernández-Prieto et al., 2019 Majeran et al., 2008) y podría tener un papel en la fotoprotección de las células BS, permitiendo la disipación del exceso de luz absorbida a través de la extinción fotoinhibidora (Malnoë, 2018). Alternativamente, las plantas podrían retener PSII monomérico en células BS para asegurar un ensamblaje rápido de supercomplejos de PSII-LHCII durante el sombreado progresivo de las hojas en el dosel. Si bien un ajuste de la composición supramolecular de PSII podría representar una respuesta a la irradiancia a corto / medio plazo, la sobrerreducción persistente de la reserva de PQ en las células HL BS puede haber provocado una respuesta a largo plazo de disminución de la relación PSI / PSII general mediada por la regulación de expresión génica (Pfannschmidt et al., 1999). Sin embargo, es posible que la formación de supercomplejos PSII-LHCII y la relación PSI / PSII responda a otras señales reguladoras que acompañan a los cambios en la irradiancia, es decir, NAPDH / NADP + o ATP / ADP.

El ajuste de la actividad de PSII a través del estado redox del pool de PQ explica las estrategias de aclimatación contrastantes de las plantas NADP-ME, así como el aumento de LEF y la organización granal de los cloroplastos BS en las plantas NAD-ME (Ghannoum et al., 2005 Ueno et al., 2005). La tasa de suministro de NADPH al BS puede disminuirse desviando una parte del oxaloacetato producido por PEPC al aspartato, que luego se mueve al BS y se reconvierte en oxaloacetato y se descarboxila a través de PEPCK o por NADP-ME después de la re-reducción a malato. (Furbank, 2011). El estado de reducción del conjunto de PQ puede depender de la actividad de estas vías de descarboxilación redundantes, lo que explica la gran variabilidad del contenido de PSII en las células BS de las plantas NADP-ME (Chapman y Hatch, 1981 Meister et al., 1996) y la variabilidad en la aclimatación de reacciones a la luz en plantas NADP-ME (Rogowski et al., 2019). La naturaleza universal de la regulación de las reacciones lumínicas mediada por PQ da esperanzas de que los cloroplastos BS de C3 plantas diseñadas con el NADP-ME C4 camino (Ermakova et al., 2020, 2021) ajustarán su actividad de PSII de acuerdo con la cantidad de NADPH proporcionada por la descarboxilación del malato.


10.2: Lanzaderas portadoras de electrones - Biología

El bioquímico de Brookhaven Lab, Chang-Jun Liu (sentado) con los coautores del estudio Yunjun Zhao (derecha) y Yanzhai Song (atrás), ambos postdoctorados en el laboratorio de Liu & # 039s, revisando los datos de un estudio sobre cómo las diferentes proteínas transportadoras de electrones afectan la construcción. de varios bloques de construcción de paredes celulares de plantas. Coautores no mostrados: Mingyue Gou, un ex postdoctorado del Brookhaven Lab que ahora es investigador principal en la Universidad Agrícola de Henan, China Xiaoman Yang, Ph.D. estudiante del Jardín Botánico del Sur de China, la Academia de Ciencias de China, y ex investigador visitante en Brookhaven y Xiuzhi Ran de China & # 039s Chongqing University of Technology y ex académico visitante en Brookhaven Lab.

UPTON, NY & # 8212Científicos que estudian las paredes celulares de las plantas & # 8212 soportes estructurales que ayudan a las plantas a superar la atracción descendente de la gravedad & # 8212 han descubierto detalles mecánicos de una proteína involucrada en el ensamblaje de la lignina, un componente clave de la pared celular. La proteína actúa como una "lanzadera de electrones" dirigida, que entrega el "combustible" que impulsa la construcción de un tipo específico de bloque de construcción de lignina.

El estudio, publicado en La célula vegetal el 8 de abril de 2019, por científicos del Departamento de Energía de EE. UU. y el Laboratorio Nacional Brookhaven de rsquos y sus colaboradores, revelaron que este transbordador de electrones en particular era diferente de los que impulsan la producción de otros tipos de precursores de lignina, dijo Chang-Jun Liu, el Brookhaven Bioquímico de laboratorio que dirigió la investigación. Estos hallazgos sugieren que controlar la abundancia relativa de proteínas lanzadera de electrones podría ser una nueva estrategia para controlar qué bloques de construcción de la pared celular se colocan a medida que crecen las plantas.

Tradicionalmente, los científicos han tratado de controlar la mezcla de lignina y otros componentes básicos de la pared celular centrándose en la asignación de carbono, la columna vertebral esencial de todas estas moléculas. La idea es convertir el carbono en moléculas que serían útiles para aplicaciones específicas.

Por ejemplo, una cierta combinación de componentes básicos de lignina podría facilitar la descomposición de las paredes celulares para aumentar la eficiencia de conversión de biomasa en biocombustibles. Una abundancia de un polímero de lignina particular, por otro lado, podría usarse para fabricar fibras de carbono o compuestos aromáticos de alto valor para sabores y fragancias.

"Gran parte de este trabajo anterior se ha dirigido directamente a las enzimas que dirigen el carbono hacia diferentes vías bioquímicas", dijo Brookhaven & rsquos Liu, quien también ocupa un puesto adjunto en la Universidad de Stony Brook.

El nuevo trabajo sugiere un enfoque alternativo, dirigido a las proteínas lanzadera que entregan los electrones necesarios para activar las enzimas.

"Los electrones son como el combustible para la reacción", explicó Liu. & ldquoPara estas enzimas, sin este combustible, estas reacciones no pueden ocurrir. Al apuntar a las proteínas de suministro de electrones, podemos redirigir selectivamente el flujo de electrones para cambiar la composición de la lignina de las plantas. & Rdquo

Detalles bioquímicos

El equipo y mdash, incluidos Chang-Jun Liu (delantero), Yanzhai Song (trasero) y Yunjun Zhao (trasero derecho) y mdashustaron variaciones de Arabidopsis plantas que carecen de genes para proteínas lanzadera de electrones específicas para confirmar su hipótesis de que una de estas proteínas lanzadera, CB5D, participa exclusivamente en la producción de bloques de construcción de S-lignina.

Los científicos identificaron la especificidad de la proteína lanzadera de electrones a través de estudios detallados de las vías bioquímicas que conducen a la síntesis de tres precursores de lignina diferentes. Ya sabían que la síntesis de cada subtipo de lignina & # 8212H, G y S & # 8212 está controlada por una enzima oxidativa diferente como parte de un único proceso de hidroxilación de tres pasos.

"Para los tres, la enzima en sí es insuficiente para que la reacción avance", dijo Liu. Cada uno necesita electrones, entregados por una proteína asociada.

Para identificar qué socios & # 8212 qué proteínas lanzadera de electrones & # 8212 podían entregar electrones en cada paso, los científicos "quotagizaron" cada una de las enzimas con un "gancho" inmunológico diferente.

"Usamos las tres enzimas en la vía como cebo", dijo Liu.

& ldquoLas etiquetas son marcadores a los que se unen los anticuerpos, por lo que puede usar anticuerpos para capturar las proteínas etiquetadas & rdquo, explicó. & ldquoLas proteínas asociadas con cada proteína etiquetada vienen en el viaje. De esa manera, podemos ver qué proteínas están interactuando con cada una de las tres enzimas distintas. & Rdquo

Además de identificar un portador de electrones que ya se sabe que juega un papel en las vías de síntesis de lignina, estos estudios de "espectrometría de masas por inmunoprecipitación" revelaron que un conjunto de socios previamente no identificados también interactuaban con algunas de las enzimas.

Para concentrarse en el papel de estos socios proteicos adicionales, los científicos utilizaron la genética bioquímica. Usaron cepas de experimental Arabidopsis plantas que carecían del gen para cada proteína en particular para ver qué efecto tendrían los genes faltantes sobre la cantidad total de lignina y cada tipo de subcomponente (H, G y S).

Secciones transversales de tallos de Arabidopsis teñidas para mostrar el contenido total de lignina (arriba) y S-lignina (abajo) en plantas de tipo salvaje (izquierda) y plantas que carecen del gen de una proteína lanzadera de electrones conocida como CB5D (Derecha). Golpeando esto CB5D El gen no altera el contenido total de lignina, pero reduce específicamente las subunidades de S-lignina.

Descubrieron que la eliminación del gen de una de estas proteínas solo afecta la producción de lignina S. Llegaron a la conclusión de que esta proteína lanzadera de electrones, perfectamente identificada, debe estar asociada con el último paso del proceso de tres pasos, el que produce lignina S.

Estudios bioquímicos adicionales confirmaron la conclusión sobre el papel exclusivo de esta proteína lanzadera de electrones alternativa en la producción de lignina S, y el fundamento de la estrategia para apuntar a las proteínas lanzadera.

"Las plantas usan la energía del sol para convertir el dióxido de carbono en azúcares que, cuando se descomponen, liberan energía que fluye hacia las proteínas transportadoras", dijo Liu. & ldquoLas proteínas transportadoras específicas entregan esta energía en forma de electrones en diferentes reacciones para impulsar todo el proceso metabólico. Al controlar el flujo de electrones en esas diversas vías, podemos controlar potencialmente qué productos fabrican las plantas, controlando así los procesos de conversión y almacenamiento de carbono en las plantas. & Rdquo

Esta investigación fue financiada por la Oficina de Ciencias del DOE (BES). Dos de los colaboradores contaron con el apoyo parcial de una beca del Consejo de Becas de China. Parte de la investigación utilizó un microscopio confocal en el Centro de Nanomateriales Funcionales, una instalación para usuarios de la Oficina de Ciencias del DOE en el Laboratorio Nacional de Brookhaven.


Cadenas de transporte de electrones en las mitocondrias

Las células de todos los eucariotas (todos los animales, plantas, hongos, algas, protozoos, en otras palabras, todos los seres vivos excepto las bacterias y las arqueas) contienen orgánulos intracelulares llamados mitocondrias, que producen ATP. Las fuentes de energía como la glucosa se metabolizan inicialmente en el citoplasma. Los productos se importan a las mitocondrias. Las mitocondrias continúan el proceso de catabolismo utilizando vías metabólicas que incluyen el ciclo de Krebs, la oxidación de ácidos grasos y la oxidación de aminoácidos.

El resultado final de estas vías es la producción de dos tipos de donantes de electrones ricos en energía, NADH y FADH.2. Los electrones de estos donantes pasan a través de una cadena de transporte de electrones al oxígeno, que se reduce a agua. Este es un proceso redox de varios pasos que ocurre en la membrana interna mitocondrial. Las enzimas que catalizan estas reacciones tienen la notable capacidad de crear simultáneamente un gradiente de protones a través de la membrana, produciendo un estado de alta energía termodinámicamente improbable con el potencial de funcionar. Aunque el transporte de electrones ocurre con gran eficiencia, un pequeño porcentaje de electrones se filtra prematuramente al oxígeno, lo que resulta en la formación del superóxido de radicales libres tóxico.

La similitud entre las mitocondrias intracelulares y las bacterias de vida libre es sorprendente. Las similitudes estructurales, funcionales y de ADN conocidas entre las mitocondrias y las bacterias proporcionan una fuerte evidencia de que las mitocondrias evolucionaron a partir de simbiontes procariotas intracelulares que se establecieron en células eucariotas primitivas.

Portadores mitocondriales redox

Se han identificado cuatro complejos unidos a la membrana en las mitocondrias. Cada uno es una estructura transmembrana extremadamente compleja que está incrustada en la membrana interna. Tres de ellos son bombas de protones. Las estructuras están conectadas eléctricamente por portadores de electrones solubles en lípidos y portadores de electrones solubles en agua. La cadena de transporte de electrones en general

Complejo I

Complejo I (NADH deshidrogenasa, también llamada NADH: ubiquinona oxidorreductasa EC 1.6.5.3) elimina dos electrones de NADH y los transfiere a un portador soluble en lípidos, ubiquinona (Q). El producto reducido, ubiquinol (QH2) es libre de difundirse dentro de la membrana. Al mismo tiempo, Complejo I mueve cuatro protones (H +) a través de la membrana, produciendo un gradiente de protones. El complejo I es uno de los principales sitios en los que se produce una fuga prematura de electrones al oxígeno, por lo que es uno de los principales sitios de producción de un radical libre dañino llamado superóxido.

La ruta de los electrones ocurre de la siguiente manera:

NADH se oxida a NAD +, reduciendo el mononucleótido Flavin a FMNH2 en un paso de dos electrones. El siguiente portador de electrones es un grupo de Fe-S, que solo puede aceptar un electrón a la vez para reducir el ión férrico en un ión ferroso. De manera conveniente, FMNH2 se puede oxidar en solo dos pasos de un electrón, a través de un intermedio de semiquinona. El electrón viaja así desde el FMNH2 al grupo de Fe-S, luego del grupo de Fe-S a la Q oxidada para dar la forma de radicales libres (semiquinona) de Q.Esto sucede nuevamente para reducir la forma de semiquinona a la forma de ubiquinol, QH2. Durante este proceso, cuatro protones se trasladan a través de la membrana mitocondrial interna, desde la matriz al espacio intermembrana. Esto crea un gradiente de protones que luego se utilizará para generar ATP a través de la fosforilación oxidativa.

Complejo II

Complejo II (succinato deshidrogenasa EC 1.3.5.1) no es una bomba de protones. Sirve para canalizar electrones adicionales al conjunto de quinonas (Q) eliminando electrones del succinato y transfiriéndolos (a través de FAD) a Q. El complejo II consta de cuatro subunidades de proteínas: SDHA, SDHB, SDHC y SDHD. Otros donantes de electrones (p. Ej., Ácidos grasos y glicerol 3-fosfato) también canalizan electrones hacia Q (a través de FAD), nuevamente sin producir un gradiente de protones.

Complejo III

Complejo III (citocromo antes de Cristo1 complejo EC 1.10.2.2) elimina de forma escalonada dos electrones de QH2 y los transfiere a dos moléculas de citocromo. C, un portador de electrones soluble en agua ubicado dentro del espacio intermembrana. Al mismo tiempo, mueve dos protones a través de la membrana, produciendo un gradiente de protones (en total 4 protones: 2 protones se traslocan y 2 protones se liberan del ubiquinol). Cuando la transferencia de electrones se ve obstaculizada (por un alto potencial de membrana, mutaciones puntuales o inhibidores respiratorios como la antimicina A), el Complejo III puede filtrar electrones al oxígeno dando como resultado la formación de superóxido, una especie altamente tóxica, que se cree que contribuye a la patología de una serie de enfermedades, incluido el envejecimiento.

Complejo IV

Complejo IV (citocromo C oxidasa EC 1.9.3.1) elimina cuatro electrones de cuatro moléculas de citocromo C y los transfiere a oxígeno molecular (O2), produciendo dos moléculas de agua (H2O). Al mismo tiempo, mueve cuatro protones a través de la membrana, produciendo un gradiente de protones.

Acoplamiento con fosforilación oxidativa

La hipótesis del acoplamiento quimiosmótico, propuesta por el ganador del Premio Nobel de Química Peter D. Mitchell, explica que la cadena de transporte de electrones y la fosforilación oxidativa están acopladas por un gradiente de protones a través de la membrana mitocondrial interna. La salida de protones crea un gradiente de pH y un gradiente electroquímico. Este gradiente de protones es utilizado por FOF1 Complejo de ATP sintasa para producir ATP mediante fosforilación oxidativa. La ATP sintasa a veces se considera como complejo V de la cadena de transporte de electrones. La FO El componente de la ATP sintasa actúa como un canal iónico para el retorno de los protones a la matriz mitocondrial. Durante su retorno, se libera la energía libre producida durante la generación de las formas oxidadas de los portadores de electrones (NAD + y FAD). Esta energía se utiliza para impulsar la síntesis de ATP, catalizada por la F1 componente del complejo.
El acoplamiento con la fosforilación oxidativa es un paso clave para la producción de ATP. Sin embargo, en ciertos casos, el desacoplamiento puede ser biológicamente útil. La membrana mitocondrial interna del tejido adiposo marrón contiene una gran cantidad de termogenina (una proteína desacopladora), que actúa como desacoplador al formar una vía alternativa para el flujo de protones de regreso a la matriz. Esto da como resultado un consumo de energía en la termogénesis en lugar de la producción de ATP. Esto puede ser útil en los casos en que se requiera la producción de calor, por ejemplo, en resfriados o durante la aparición de animales en hibernación. También existen desacopladores sintéticos (p. Ej., 2,4-dinitrofenol) y, en dosis altas, son letales.

Resumen

La cadena de transporte de electrones mitocondrial elimina electrones de un donante de electrones (NADH o FADH2) y los pasa a un aceptor de electrones terminal (O2) a través de una serie de reacciones redox. Estas reacciones están acopladas a la creación de un gradiente de protones a través de la membrana interna mitocondrial. Hay tres bombas de protones: I, III, y IV. El gradiente de protones transmembrana resultante se usa para producir ATP a través de ATP sintasa.

Las reacciones catalizadas por Complejo I y Complejo III existen aproximadamente en equilibrio. Esto significa que estas reacciones son fácilmente reversibles, simplemente aumentando la concentración de los productos en relación con la concentración de los reactivos (por ejemplo, aumentando el gradiente de protones). La ATP sintasa también es fácilmente reversible. Por tanto, el ATP se puede utilizar para crear un gradiente de protones, que a su vez se puede utilizar para producir NADH. Este proceso de transporte de electrones inverso es importante en muchas cadenas de transporte de electrones procariotas.


Biología da un primer borrador de plantilla para almacenar energía renovable

La biología, a través de la fotosíntesis, ofrece un primer borrador de plantilla para almacenar energía solar a una escala enorme. En todo el mundo, se estima que los organismos fotosintéticos capturan energía solar a una tasa promedio de ≈ 4.000 EJ año -1 (correspondiente a una tasa promedio anual de ≈ 130 teravatios (TW)) [27]. Esta tasa de captura de energía es aproximadamente 6,5 veces mayor que el consumo actual de energía primaria mundial de 20 TW [28]. Los organismos fotosintéticos terrestres almacenan esta energía, después de las pérdidas de carbono debidas a la respiración, a una tasa neta de ≈ 1200 EJ año -1 (o ≈ 38 TW) en gran parte como biomasa lignocelulósica [29]. La captura de esta energía requiere ≈ 120 gigatoneladas de carbono por año (GtC año -1) (contando solo los átomos de carbono en CO fijo2) [30], mientras que su almacenamiento requiere ≈ 60 GtC año -1 [31], lo que representa sólo entre el 7 y el 14% de la reserva global de carbono atmosférico [32, 33].

Sin embargo, la fotosíntesis está lejos de ser perfecta. La fotosíntesis extrae carbono de la atmósfera a una tasa anual promedio de solo 1 a 2 × 10 18 moléculas de CO2 m -2 s -1 [34], entre 25 y 70 veces menor que la tasa máxima posible de absorción de carbono de la atmósfera de 5 a 7 × 10 19 moléculas de CO2 m -2 s -1 [34, 35]. Como resultado, la eficiencia de la fotosíntesis promediada a nivel mundial y anual oscila entre el 0,25% [35] y el 1% [36], con las mejores eficiencias generales observadas en el campo de entre el 2,4% para C3 plantas [37], 3,4% para C4 plantas [38] y 3% para algas cultivadas en fotobiorreactores burbujeados [39]. Estas eficiencias observadas caen muy por debajo de las eficiencias máximas teóricas de C3, C4y fotosíntesis de algas del 4,6%, 6% [40] y 9% [39] respectivamente. Además, la fotosíntesis no se puede despachar de inmediato: se necesita una temporada de crecimiento completa para almacenar la energía solar como biomasa vegetal, seguida de la recolección y una larga serie de pasos termoquímicos para extraer energía de ella.


Los complejos proteicos de la cadena de transporte de electrones mejoran la situación de un creador

Cuando era niño, pasé muchos sábados por la tarde "ayudando" a mi papá a trabajar en el automóvil de nuestra familia. Qué basura.

No teníamos garaje, así que aparcamos nuestro coche en la calle frente a la casa. Nuestra casa estaba construida en la ladera de una colina y la única forma de llegar a nuestra casa era subir un largo tramo de escaleras desde la calle.

No era muy mayor en ese momento, tal vez 6 o 7, por lo que mi trabajo era servir como ayudante de familia de mi padre. En lugar de pedirme que subiera y bajara su caja de herramientas por las escaleras, me enviaba de un lado a otro cuando necesitaba una herramienta en particular. Por lo general, decía así: "Fuz, ve a buscarme un destornillador". Subía y bajaba las escaleras. Y, cuando regresé: “Ese es el destornillador equivocado. Consígueme el de la cabeza plana ". Again, after I returned from another roundtrip on the stairs: “No, the one with the flat head and the blue handle.” Up and down the stairs I went, but again: “Why did you bring all of the screwdrivers? Take the rest of them back up the stairs and put them in the toolbox.” By the time he finished working on our car I was frustrated and exhausted.

Even though I didn’t have a lot of fun helping my dad, I did enjoy peering under the hood of our car. I was fascinated by the engine. From my vantage point as a little kid, the car’s engine seemed to be bewilderingly complex. And somehow my dad knew what to do to make the car run. Clearly, he understood how it was designed and assembled.

As a graduate student, when I began studying biochemistry in earnest, I was taken aback by the bewildering complexity of the cell’s chemical systems. Like an automobile engine, the cell’s complexity isn’t haphazard, but instead displays a remarkable degree of order and organization. There is an underlying ingenuity to the way biochemical systems are put together and the way they operate. And, for the most part, biochemists have acquired a good understanding of how these systems are designed.

Along these lines, one of the most remarkable and provocative insights into biochemical systems has been the discovery of protein complexes that serve the cell as molecular-scale machines and motors—many of which bear an eerie similarity to man-made machines. Two recent studies illustrate this stunning similarity by revealing new information about the structure and function of two protein complexes that are part of the electron transport chain: the F1-F0 ATPase and respiratory complex I. These ubiquitous protein complexes are two of the most important enzymes in biology because of the central role they play in energy-harvesting reactions.

This well-studied protein complex plays a key role in harvesting energy for the cell to use. F1-F0 ATPase is a molecular-scale rotary motor (see figure 1). La F1 portion of the complex is mushroom-shaped and extends above the membrane’s surface. The “button of the mushroom” literally corresponds to an engine turbine. La F1-F0 ATPase turbine interacts with the part of the complex that looks like a “mushroom stalk.” This stalk-like component functions as a rotor.

Figure 1: A cartoon of the F1-F0 ATPase rotary motor. Image credit: Reasons to Believe

Located in the inner membrane of mitochondria, F1-F0 ATPase makes use of a proton gradient across the inner membrane to drive the production of ATP (adenosine triphosphate), a high-energy compound used by the cell to power many of its operations. Because protons are positively charged, the exterior region outside the inner membrane is positively charged and the interior region is negatively charged. The charge differential created by the proton gradient is analogous to a battery and the inner membrane is like a capacitor.

The flow of positively charged hydrogen ions through the F0 component, embedded in the cell membrane, drives the rotation of the rotor. A rod-shaped protein structure that also extends above the membrane surface serves as a stator. This protein rod interacts with the turbine, holding it stationary as the rotor rotates.

The electrical current that flows through the channels of the F0 complex is transformed into mechanical energy, which then drives the rotor’s movement. A cam that extends at a right angle from the rotor’s surface causes displacements of the turbine. These back-and-forth motions are used to produce ATP.

Even though biochemists have learned a lot about this protein complex, they still don’t understand some things. Recently, a team of collaborators from the US determined the path that protons take as they move through the F0 component embedded in the inner membrane. 1

To accomplish this feat, the research team trapped the enzyme complex into a single conformation by fusing the stator to the rotor. This procedure exposed the channels in the F0 complex and revealed the precise path taken by the protons as they move across the inner membrane. As protons shuttle through these channels, they trigger conformational changes that drive the rotation of the rotor by one full turn for each proton as it moves through the channel.

Respiratory Complex I

Respiratory complex I serves as the first enzyme complex of the electron transport chain. This complex transfers high-energy electrons from a compound called nicotinamide adenine dinucleotide (NADH) to a small molecule associated with the inner membrane of mitochondria called coenzyme Q. The high-energy electrons of NADH are captured during glycolysis and the Kreb’s cycle, two metabolic pathways involved in the breakdown of the sugar, glucose.

During the electron-transfer process, respiratory complex I also transports four protons from the mitochondria’s interior across the inner membrane to the exterior space (figure 2). In other words, respiratory complex I helps to generate the proton gradient F1-F0 ATPase uses to generate ATP. By some estimates, respiratory complex I is responsible for establishing about 40 percent of the proton gradient across the inner membrane.

Figure 2: A cartoon of the electron transport chain. Image credit: Shutterstock

Massive in size, 45 individual protein subunits comprise respiratory complex I. The subunits interact to form two arms, one embedded in the inner membrane and one extending into the mitochondrial matrix. The two arms are arranged to form an L-shaped geometry.

Figure 3: A cartoon of respiratory complex I. Image credit: Wikipedia

The electron transfer process occurs in the peripheral arm that extends into the mitochondrial matrix (upward in figure 3). Conversely, the proton transport mechanism takes place in the membrane-embedded arm (to the right).

The mechanism of proton translocation across the inner membrane served as the focus of a study conducted by a research team from Oxford University in the UK. 2 These researchers discovered that proton transport across the inner membrane is driven by the machine-like behavior of respiratory complex I. The process of transferring electrons through the peripheral arm results in conformational changes (changes in shape) in this part of the complex. This conformational change drives the motion of an alpha-helix cylinder like a piston in the membrane arm of the complex. The pumping motion of the alpha-helix causes three other cylinders to tilt and, in doing so, opens up channels for protons to move through the membrane arm of the complex.

Revitalized Watchmaker Argument

Biochemists ’ discovery of enzymes with machine-like domains, as exemplified by F1-F0 ATPase and respiratory complex I, revitalize the Watchmaker argument. Popularized by William Paley in the eighteenth century, this argument states that as a watch requires a watchmaker, so, too, does life require a Creator.

This simple yet powerful analogy has been challenged by skeptics like David Hume, who assert that the necessary conclusion of a Creator, based on analogical reasoning, is only compelling if there is a high degree of similarity between the objects that form the analogy. Skeptics have long argued that nature and a watch are sufficiently dissimilar so that the conclusion drawn from the Watchmaker argument is unsound.

But due to the striking similarity between the machine parts of these enzymes and man-made devices, the discovery of enzymes with domains that are direct analogs to man-made devices addresses this concern. Toward this end, it is provocative that the more we learn about enzyme complexes such as F1-F0 ATPase, the more its machine-like character becomes apparent. It is also thought-provoking that as biochemists study the structure and function of protein complexes, new examples of analogs to man-made machines emerge. In both cases, the Watchmaker argument receives new vitality.

As a little kid, peering under the hood of our family car and watching my father work on the engine convinced me that some really smart people who knew what they were doing designed and built that machine. In like manner, the remarkable machine-like properties displayed by many protein complexes in the cell make it rational to conclude that life comes from the work of a Mind.


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